Amylase was es ist, Arten von Enzymen und Normen

Ärzte verschreiben die Untersuchung der Alpha-Amylase hauptsächlich zur Diagnose von Pankreatitis. Diese Analyse kann jedoch bei anderen Krankheiten wertvolle Informationen liefern. Was zeigt ein Anstieg der α-Amylase im Blut oder Urin? Muss ich mir Sorgen machen, wenn dieser Indikator außerhalb der Norm liegt und keine Symptome vorliegen??

Was ist α-Amylase?

Dies ist ein Enzym, das abgebaut wird und bei der Verdauung komplexer Kohlenhydrate hilft - Glykogen und Stärke ("Amylon" auf Griechisch - Stärke). Es wird hauptsächlich von den exokrinen Drüsen produziert - Speichel und Bauchspeicheldrüse, eine kleine Menge wird von den Drüsen der Eierstöcke, Eileiter und Lungen produziert. Der größte Teil dieses Enzyms befindet sich in den Verdauungssäften: im Speichel und in der Pankreassekretion. Eine geringe Konzentration ist aber auch im Blutserum vorhanden, da die Zellen aller Organe und Gewebe ständig aktualisiert werden.

Das Blut enthält zwei Fraktionen α-Amylase:

  • Pankreas (P-Fraktion) - 40% der gesamten Amylase;
  • Speichel (S-Typ) - 60%.

Die Untersuchung einzelner Amylase-Fraktionen wird jedoch nur für spezielle Indikationen selten durchgeführt. Meistens reicht es aus, die Gesamtamylase zu bestimmen. In Kombination mit klinischen Symptomen bestätigt sein Anstieg die Diagnose einer akuten Pankreatitis..

Dies ist die häufigste Indikation für diese Analyse. Die Amylase wird in diesem Fall genau aufgrund der Pankreasfraktion erhöht. Sein Molekül ist klein und gut durch die Nierentubuli gefiltert, daher wird es mit zunehmendem Blutgehalt auch im Urin erhöht (Alpha-Amylase im Urin wird üblicherweise als Diastase bezeichnet)..

Amylase-Gehalt

Enzyme sind Proteine, die den Abbau komplexer Substanzen katalysieren. Ihre Aktivität wird normalerweise in IE (internationale Einheiten) gemessen. Für 1 IE Enzymaktivität wird eine solche Menge genommen, die die Spaltung von 1 & mgr; mol Substanz in 1 Minute unter Standardbedingungen katalysiert.

Bei der Bestimmung der Amylaseaktivität wurde Stärke als spaltbares Substrat verwendet, und Iod (von dem bekannt ist, dass es eine blaue Farbe aufweist) wurde als Indikator verwendet. Je weniger intensiv die Farbe des Substrats nach seiner Wechselwirkung mit dem Testserum ist, desto größer ist die Aktivität der Amylase darin.

Heutzutage werden moderne spektrophotometrische Methoden verwendet..

Normale Indikatoren für Alpha-Amylase bei erwachsenen Frauen und Männern unterscheiden sich nicht und betragen durchschnittlich 20-100 IE / l im Urin - 10-124 IE / l. Die Standards können jedoch je nach Labor variieren..

Bei Kindern ist die Produktion dieses Enzyms viel geringer. Alpha-Amylase bei Neugeborenen wird in geringen Mengen produziert, mit dem Wachstum und der Entwicklung des Verdauungssystems nimmt seine Synthese zu.

Alpha-Amylase, normal Blutbild nach Alter

AlterGesamt-Alpha-AmylasePankreas-Amylase
NeugeboreneBis zu 8 Einheiten / l1-3 Einheiten / l
Kinder unter 1 Jahr5-65 Einheiten / l1-23 U / L.
1 Jahr - 70 Jahre25-125 Einheiten / l8-51 Einheiten / l
Über 70 Jahre alt20-160 U / L.8-65 Einheiten / l

Wann ist ein α-Amylase-Assay geplant?

  • Bei unklaren Bauchschmerzen wird diese Analyse vor allem zur Diagnose einer akuten Pankreatitis verschrieben (in 75% der Fälle dieser Krankheit wird ein vielfach erhöhter Enzymspiegel sowohl im Blut als auch im Urin festgestellt)..
  • Für die Diagnose einer chronischen Pankreatitis ist die Untersuchung dieses Enzyms weniger wichtig: In diesem Fall ist die Alpha-Amylase viel seltener erhöht. Bei mehr als der Hälfte der Patienten bleibt der Spiegel normal. Wenn Sie jedoch die Fraktionen untersuchen, ist ein Überschuss der Amylaseaktivität vom P-Typ gegenüber dem S-Typ für die Diagnose einer chronischen Pankreatitis von großem Nutzen.
  • Zur Klärung der Diagnose von Mumps - Entzündung der Speicheldrüsen. In diesem Fall wird die S-Fraktion des Enzyms im Blut erhöht.
  • Überwachung der Behandlung von Bauchspeicheldrüsenkrebs.
  • Nach Operationen in der Pankreatoduodenalzone.

Ursachen für erhöhte Alpha-Amylase im Blut und Urin

Wenn die Zellen der Bauchspeicheldrüse oder der Speicheldrüse geschädigt werden, beginnt ihr Inhalt in großen Mengen vom Blut aufgenommen zu werden und wird auch intensiv im Urin ausgeschieden. Ein Teil wird in der Leber entsorgt. Bei Erkrankungen der Ausscheidungsorgane (Leber, Niere) steigt auch deren Spiegel.

Die Hauptursachen für Hyperamylasämie

Pankreaserkrankung

  • Akute Pankreatitis. Die erhöhte Alpha-Amylase wird zu Beginn des Angriffs bestimmt, erreicht nach 4 bis 6 Stunden ein Maximum und nimmt nach 3 bis 4 Tagen allmählich ab. Darüber hinaus kann der Pegel die Norm um das 8-10-fache überschreiten.
  • Verschlimmerung der chronischen Pankreatitis. In diesem Fall erhöht sich die Aktivität der Alpha-Amylase um das 2-3-fache. (siehe Arzneimittel gegen chronische Pankreatitis).
  • Tumoren, Steine, Pseudozysten in der Bauchspeicheldrüse.

Assoziiert mit Erkrankungen benachbarter Organe

  • Bauchverletzung.
  • Zustand nach Operationen an den Organen der Bauchhöhle und des retroperitonealen Raumes.
  • Ein Anfall von Leberkolik. Wenn ein Stein den gemeinsamen Gallengang passiert, steigt der Enzymspiegel 3-4 Mal an und normalisiert sich nach 48-72 Stunden wieder.

Krankheiten, die von Läsionen der Speicheldrüsen begleitet werden

  • Mumps (Mumps).
  • Bakterienmumps.
  • Stomatitis.
  • Gesichtsneuralgie.
  • Verengung des Speicheldrüsengangs nach Strahlentherapie in Kopf und Hals.

Bedingungen, unter denen die Amylaseverwertung abnimmt

  • Nierenversagen - Die Ausscheidung von Amylase durch die Nieren ist gestört, dadurch baut sie sich im Blut auf.
  • Fibrose oder Leberzirrhose mit einer Verletzung ihrer Funktion, da Leberzellen am Metabolismus dieses Enzyms beteiligt sind.
  • Darmerkrankungen: Entzündungsprozesse, Darmverschluss, Peritonitis. Infolge dieser Bedingungen wird das Enzym intensiv vom Blut absorbiert..

Andere Bedingungen

  • Eileiterschwangerschaft.
  • Brustkrebs.
  • Lungenentzündung.
  • Tuberkulose.
  • Lungenkrebs
  • Eierstockkrebs.
  • Phäochromozytom.
  • Blutkrankheiten (Myelom).
  • Ketoazidose bei Diabetes.
  • Makroamylasämie ist eine seltene angeborene Erkrankung, wenn Amylase Verbindungen mit großen Proteinen bildet und daher nicht von den Nieren gefiltert werden kann..
  • Alkoholvergiftung.
  • Einnahme bestimmter Medikamente - Glukokortikoide, Opiate, Tetracyclin, Furosemid.

Niedrigere Alpha-Amylase

Das Erkennen einer Abnahme dieses Enzyms im Blut ist von geringerem diagnostischen Wert als eine Zunahme. Typischerweise weist diese Situation auf eine massive Nekrose von Pankreassekretionszellen hin, die eine akute Entzündung hervorruft, oder auf eine Abnahme ihrer Anzahl im chronischen Prozess.

Reduzierte Serum-Alpha-Amylase kann ein zusätzliches Kriterium für die Diagnose solcher Zustände sein:

  • Pankreasnekrose.
  • Chronische Pankreatitis mit schwerem Enzymmangel (bei Patienten, die lange Zeit an dieser Krankheit leiden).
  • Schwere Hepatitis.
  • Thyreotoxikose.
  • Mukoviszidose - eine systemische Erkrankung mit Schädigung der endokrinen Drüsen.

Eine Abnahme der Amylase wird bei massiven Verbrennungen, Toxikose schwangerer Frauen und Diabetes mellitus beobachtet. Erhöhtes Cholesterin und Triglyceride können auch Amylase unterschätzen.

Amylase

Eine Blutuntersuchung hilft, viele pathologische Prozesse zu identifizieren, die im Körper auftreten. Aufgrund der Pathologie des Verdauungssystems ist eine biochemische Blutuntersuchung sehr informativ.

Einer der wichtigen Indikatoren der Biochemie ist Amylase. Es ist der Hauptmarker für Pankreaserkrankungen. Seine Abweichungen von der Norm weisen immer auf das Vorhandensein einer Pathologie des Körpers hin.

Was ist Amylase in einem biochemischen Bluttest?

Amylase ist ein Enzym, das am Verdauungsprozess beteiligt ist..

Es gibt 2 Arten von Amylase:

  • Alpha-Amylase. Seine Produktion erfolgt in der Bauchspeicheldrüse (in größerem Umfang) und in den Speicheldrüsen;
  • Pankreas-Amylase ist ein Bestandteil der Alpha-Amylase, die ausschließlich von der Bauchspeicheldrüse produziert wird und aktiv am Verdauungsprozess im Zwölffingerdarm beteiligt ist.

Amylase wird von den Drüsenzellen der Bauchspeicheldrüse produziert und ist Teil des Pankreassafts.

Das Amylaseenzym ist für den menschlichen Körper von großer Bedeutung.

Alpha-Amylase im Blut erfüllt folgende Funktionen:

  • Der Abbau von Stärke während der Verdauung von Lebensmitteln. Dieser Prozess beginnt bereits in der Mundhöhle, da Amylase in der Speichelzusammensetzung vorhanden ist. Stärke wird zu einfacheren Substanzen, die als Oligosaccharide bezeichnet werden.
  • Die Aufnahme von Kohlenhydraten im Körper;
  • Abbau von Glykogen zu Glukose, der Hauptenergiereserve. Sie versorgt alle Zellen und Organe mit der für ihr Leben notwendigen Energie.

Das Amylaseenzym ist sehr wichtig für das reibungslose Funktionieren des Verdauungssystems. Daher wird eine Untersuchung seines Spiegels am häufigsten bei Verdacht auf Krankheiten und Störungen des Verdauungstrakts verschrieben.

In Abwesenheit einer Pathologie sollte Amylase nur im Darm gefunden werden. Wenn jedoch verschiedene Krankheiten auftreten, gelangt es in den Blutkreislauf.

Indikationen zur Analyse

Amylase ist ein Indikator für die Entwicklung entzündlicher und endokriner Erkrankungen beim Menschen. Die Hauptindikationen für die Durchführung einer Blutuntersuchung auf Amylase sind:

  • Verdacht auf akute Pankreatitis (Entzündung der Bauchspeicheldrüse). Die Analyse wird durchgeführt, wenn solche Symptome vorliegen:
    • Übelkeit;
    • Erbrechen
    • Schnelle lose Stühle;
    • Schmerzen im Bauch, oft um den Gürtel herum;
    • Allgemeine Schwäche.
  • Verschlimmerung der chronischen Pankreatitis. Beschwerden wie im akuten Krankheitsverlauf;
  • Hepatitis (Entzündung des Leberparenchyms). Anzeichen der Krankheit:
    • Ziehschmerzen im rechten Hypochondrium;
    • Hepatomegalie (Zunahme der Lebergröße);
    • Bitterkeit im Mund;
    • Übelkeit;
    • Die Schwäche.
  • Der Verdacht, an Diabetes zu erkranken, kann ebenfalls ein Hinweis auf diese Studie sein. Dies ist die endokrine Pathologie der Bauchspeicheldrüse, die sich manifestiert:
    • Intensiver Durst;
    • Polyurie (Ausscheidung einer großen Menge Urin);
    • Trockene Haut und Schleimhäute;
    • Juckende Haut;
    • In schweren Fällen Bewusstlosigkeit und Koma.
  • Gutartige und bösartige Tumoren der Bauchspeicheldrüse. Die Symptome von ihnen können variiert werden. Der maligne Prozess kann lange Zeit asymptomatisch sein. Daher ist es bei der Identifizierung von Beschwerden dieser Stelle obligatorisch, den Amylasespiegel zu bestimmen.
  • Mumps - Entzündung der Speicheldrüsen mit ihrer Blockade;
  • Zysten in der Bauchspeicheldrüse.

Studienvorbereitung

Zur Bestimmung des Amylasespiegels wird ein biochemischer Bluttest verschrieben. Damit das Ergebnis zuverlässig ist, muss es korrekt vorbereitet werden.

Experten geben verschiedene Empfehlungen zur Vorbereitung des Tests auf Alpha-Amylase, die sorgfältig beachtet werden sollten:

  • Einige Tage vor der Studie müssen Sie auf fetthaltige, frittierte und würzige Lebensmittel verzichten.
  • Am Vorabend der Blutentnahme sollten Sie aufhören, Tee und Kaffee zu trinken. Es wird empfohlen, an diesem Tag nur sauberes stilles Wasser zu trinken.
  • Wenn der Patient Medikamente einnimmt, muss zum Zeitpunkt der Laboruntersuchung ein Arzt über die Möglichkeit einer Unterbrechung der Behandlung konsultiert werden.
  • Weigern Sie sich einen Tag lang, Sport zu treiben, da übermäßige körperliche Aktivität die Indikatoren verzerrt.
  • Vermeiden Sie Stress und emotionale Unruhen.
  • Weigern Sie sich einen Tag vor der Analyse, alkoholische Getränke zu trinken.
  • Am Morgen des Tages der Blutspende kann man nicht essen, da die Studie auf nüchternen Magen durchgeführt wird. Es ist nur erlaubt, Wasser in einer kleinen Menge (nicht mehr als 200 Milliliter) zu trinken..

Empfehlungen für Blutuntersuchungen:

  • Bereiten Sie eine Einstichstelle vor (Blutentnahme). Dies ist in der Regel die Ellbogenbeugung des Arms. Wenn Sie Ihre Hand von Kleidung befreien müssen;
  • Legen Sie ein venöses Tourniquet auf den Unterarm und bitten Sie den Patienten, mit der Faust zu „arbeiten“.
  • Haut-Integument mit einer antiseptischen Lösung (medizinischer Alkohol) zu verarbeiten;
  • Führen Sie eine Nadel ein und ziehen Sie die erforderliche Menge Blut in ein Reagenzglas oder eine Spritze.
  • Tragen Sie am Ende der Manipulation einen mit Alkohol angefeuchteten Wattebausch auf die Wunde auf, beugen Sie den Arm im Ellbogengelenk und bleiben Sie 10 Minuten in dieser Position. Dies ist notwendig, um Blutungen zu stoppen..

Einem Patienten entnommenes Blut wird in ein Labor geschickt. Dort werden Kohlenhydrate hinzugefügt und der Zeitpunkt ihrer Aufspaltung bestimmt. Basierend auf diesem Indikator wird das Ergebnis entschlüsselt.

Es ist zu beachten, dass nur ein Arzt das Ergebnis unter Berücksichtigung aller Faktoren entschlüsseln kann.

Die Rate der Amylase im Blut

Es sei daran erinnert, dass es im Blut üblich ist, zwei Arten dieses Enzyms zu unterscheiden. Dies sind Pankreas und Alpha-Amylase. Dementsprechend haben sie unterschiedliche Normen. In jedem Labor können die Indikatoren geringfügig variieren, da unterschiedliche Reagenzien verwendet werden. Daher gibt es in der Form mit dem Ergebnis eine Spalte, in der die Grenzen der Norm dieses Labors angegeben sind. Es gibt jedoch allgemein anerkannte Normen für Indikatoren, die auf Daten eines unabhängigen Labors basieren..

Tabelle der Alpha-Amylase-Norm (Gesamtamylase im Blut) bei Erwachsenen und Kindern:

AlterNorm Alpha-Amylase, Einheiten / l
Kinder unter 2 Jahren5 - 65
Von 2 bis 70 Jahren24 - 125
Über 70 Jahre alt30 - 160

Die Normen der Pankreas-Amylase, die Teil der Alpha-Amylase ist, sind in der Tabelle dargestellt:

AlterNorm Alpha-Amylase, Einheiten / l
Kinder unter 6 MonatenNicht mehr als 8
Von 6 bis 12 MonatenBis zu 23
Älter als das 1. JahrNicht mehr als 50

Gründe für Abweichungen

Eine Abweichung von der Norm nach oben und unten ist ein Zeichen für das Auftreten oder den längeren Verlauf bestimmter Krankheiten, insbesondere des Magen-Darm-Trakts.

Alpha-Amylase erhöht

Ein Anstieg der Bauchspeicheldrüse und der Alpha-Amylase kann bei Vorhandensein der folgenden Bedingungen auftreten:

  • Akute und chronische Pankreatitis. In diesem Fall produzieren die Körperzellen Amylase in einer größeren Menge als nötig;
  • Tumor- und zystische Veränderungen im Gewebe des Organs sowie das Vorhandensein von Steinen in den Gallenblasengängen. In diesem Fall tritt eine sekundäre Entzündung auf, die zu einer erhöhten Produktion von Amylase beiträgt. Die Anzeigen steigen auf 200 U / l.
  • Diabetes mellitus. Diese Krankheit ist durch einen gestörten Kohlenhydratstoffwechsel gekennzeichnet. In diesem Fall wird ein Teil der Amylase an das Blut gesendet und erfüllt nicht ihre direkten Aufgaben, dh sie ist nicht am Abbau von Kohlenhydraten beteiligt.
  • Peritonitis ist eine Entzündung des Peritoneums. Dieser Prozess trägt zur Ausbreitung der Entzündung auf alle Organe der Bauchhöhle, einschließlich der Bauchspeicheldrüse, bei.
  • Mumps - Entzündung der Speicheldrüsen. Es trägt zu einer leichten Leistungssteigerung bei;
  • Nierenversagen. Wie Sie wissen, verlässt Amylase den menschlichen Körper über die Nieren. Wenn jedoch ihre Funktion gestört ist, wird dieses Enzym nicht vollständig aus dem Blut ausgeschieden, was zu einer Erhöhung seiner Indizes führt.
  • Eileiterschwangerschaft;
  • Bauchverletzungen;
  • Alkoholmissbrauch kann auch zu höheren Raten führen;
  • Die Verwendung von "falschen" Lebensmitteln, dh fettigen, geräucherten, gebratenen, salzigen Lebensmitteln in großen Mengen.

Niedriger Amylasegehalt

Die Ursachen für eine Abnahme der Alpha-Amylase im Blut können sein:

  • Pankreasnekrose - der Tod eines bedeutenden Teils der Bauchspeicheldrüse;
  • Akute oder chronische Hepatitis. Dieser Zustand führt zu einer Verletzung von Stoffwechselprozessen, einschließlich Kohlenhydraten. Gleichzeitig verringert die Bauchspeicheldrüse die Menge der im Laufe der Zeit produzierten Enzyme;
  • Leberzirrhose;
  • Tumorprozess in der Bauchspeicheldrüse. Dies schließt nur solche Tumoren (bösartig) ein, die zu Veränderungen im Gewebe des Organs führen. In diesem Fall können die veränderten Gewebe das Enzym nicht produzieren;
  • Resektion (Entfernung) eines signifikanten Teils der Bauchspeicheldrüse.

Amylase und Pankreatitis

Wie Sie wissen, ist Amylase ein Marker für Pankreaserkrankungen bzw. Pankreatitis. Es ist jedoch zu beachten, dass die Ursache für einen leichten Anstieg eine Entzündung des Magen-Darm-Trakts sein kann.

Falls die Indikatoren für Pankreas-Amylase 6- bis 10-mal höher als normal sind, deutet dies auf die Entwicklung einer schweren Entzündung im Organ hin. Das heißt, bei Vorliegen geeigneter Symptome wird eine akute Pankreatitis oder eine Verschlimmerung des chronischen Prozesses diagnostiziert..

Es sollte auch beachtet werden, dass bei einem längeren Verlauf einer chronischen Pankreatitis während einer Exazerbationsperiode die Indikatoren leicht ansteigen können. Dies ist auf die Anpassung des Körpers zurückzuführen..

In den ersten Stunden nach Ausbruch der Krankheit wird ein signifikanter Anstieg der Alpha-Amylase festgestellt. Nach 48 - 72 Stunden normalisiert sich sein Pegel..

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Biochemischer Bluttest - Normen, Wert und Interpretation von Indikatoren bei Männern, Frauen und Kindern (nach Alter). Enzymaktivität: Amylase, AlAT, AsAT, GGT, KF, LDH, Lipase, Pepsinogene usw..

Die Website enthält Referenzinformationen nur zu Informationszwecken. Die Diagnose und Behandlung von Krankheiten sollte unter Aufsicht eines Spezialisten erfolgen. Alle Medikamente haben Kontraindikationen. Fachberatung erforderlich!

Nachfolgend betrachten wir, was jeder Indikator der biochemischen Analyse von Blut sagt, was seine Referenzwerte und Dekodierung sind. Insbesondere werden wir über Indikatoren der Enzymaktivität sprechen, die im Rahmen dieses Labortests ermittelt wurden..

Alpha-Amylase (Amylase)

Alpha-Amylase (Amylase) ist ein Enzym, das am Abbau von Stärkefutter in Glykogen und Glukose beteiligt ist. Amylase wird von der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen produziert. Darüber hinaus ist Speichelamylase ein S-Typ und die Bauchspeicheldrüse ist ein P-Typ, aber beide Arten von Enzymen sind im Blut vorhanden. Die Bestimmung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut ist eine Zählung der Aktivität beider Enzymtypen. Da dieses Enzym von der Bauchspeicheldrüse produziert wird, wird die Bestimmung seiner Aktivität im Blut zur Diagnose von Erkrankungen dieses Organs (Pankreatitis usw.) verwendet. Darüber hinaus kann die Amylaseaktivität auf das Vorhandensein anderer schwerwiegender Anomalien der Bauchorgane hinweisen, deren Verlauf zu einer Pankreasreizung führt (z. B. Peritonitis, akute Blinddarmentzündung, Darmverschluss, Eileiterschwangerschaft). Daher ist die Bestimmung der Alpha-Amylase-Aktivität im Blut ein wichtiger diagnostischer Test für eine Vielzahl von Pathologien der Bauchorgane..

Dementsprechend ist die Bestimmung der Alpha-Amylase-Aktivität im Blut im Rahmen einer biochemischen Analyse in folgenden Fällen vorgeschrieben:

  • Verdacht oder zuvor identifizierte Pathologie der Bauchspeicheldrüse (Pankreatitis, Tumoren);
  • Cholelithiasis;
  • Mumps (Speicheldrüsenerkrankung);
  • Akute Bauchschmerzen oder ein Trauma des Abdomens;
  • Jede Pathologie des Verdauungstraktes;
  • Verdacht oder zuvor festgestellte Mukoviszidose.

Normalerweise beträgt die Blutamylaseaktivität bei erwachsenen Männern und Frauen sowie bei Kindern über 1 Jahr 25 bis 125 U / l (16 bis 30 mccal / l). Bei Kindern des ersten Lebensjahres liegt die normale Aktivität des Enzyms im Blut zwischen 5 und 65 U / l, was auf die geringe Amylase-Produktion aufgrund der geringen Menge an stärkehaltiger Nahrung in der Ernährung eines Babys zurückzuführen ist.

Eine Erhöhung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

  • Pankreatitis (akut, chronisch, reaktiv);
  • Zyste oder Tumor der Bauchspeicheldrüse;
  • Verstopfung des Pankreasgangs (z. B. Stein, Kommissuren usw.);
  • Makroamylasämie
  • Entzündung oder Schädigung der Speicheldrüsen (z. B. mit Mumps);
  • Akute Peritonitis oder Blinddarmentzündung;
  • Perforation (Perforation) eines Hohlorgans (z. B. Magen, Darm);
  • Diabetes mellitus (während der Ketoazidose);
  • Erkrankungen der Gallenwege (Cholezystitis, Gallensteinerkrankung);
  • Nierenversagen;
  • Eileiterschwangerschaft;
  • Erkrankungen des Verdauungstraktes (z. B. Magen- oder Zwölffingerdarmgeschwür, Darmverschluss, Darminfarkt);
  • Thrombose der Gefäße des Mesenteriums des Darms;
  • Bruch eines Aortenaneurysmas;
  • Operation oder Verletzung der Bauchorgane;
  • Bösartige Neubildungen.

Eine Abnahme der Alpha-Amylase-Aktivität im Blut (Werte nahe Null) kann auf folgende Krankheiten hinweisen:
  • Pankreasinsuffizienz;
  • Mukoviszidose;
  • Die Folgen der Entfernung der Bauchspeicheldrüse;
  • Akute oder chronische Hepatitis;
  • Pankreasnekrose (Tod und Zerfall der Bauchspeicheldrüse im Endstadium);
  • Thyreotoxikose (ein hoher Spiegel des Schilddrüsenhormons im Körper);
  • Toxikose schwangerer Frauen.

Alaninaminotransferase (AlAT)

Alaninaminotransferase (AlAT) ist ein Enzym, das die Aminosäure Alanin von einem Protein auf ein anderes überträgt. Dementsprechend spielt dieses Enzym eine Schlüsselrolle bei der Proteinsynthese, dem Aminosäurestoffwechsel und der Energieproduktion durch Zellen. AlAT wirkt in den Zellen, daher ist normalerweise sein Gehalt und seine Aktivität in Geweben und Organen höher und im Blut niedriger. Wenn die Aktivität von AlAT im Blut ansteigt, deutet dies auf eine Schädigung von Organen und Geweben und die Freisetzung des Enzyms aus diesen in den systemischen Kreislauf hin. Und da die höchste ALAT-Aktivität in den Zellen des Myokards, der Leber und der Skelettmuskulatur beobachtet wird, deutet ein Anstieg des aktiven Enzyms im Blut auf eine Schädigung genau dieser angegebenen Gewebe hin.

Die ausgeprägteste Aktivität von AlAT im Blut nimmt mit der Schädigung der Leberzellen zu (z. B. bei akuter toxischer und viraler Hepatitis). Darüber hinaus nimmt die Aktivität des Enzyms bereits vor der Entwicklung von Gelbsucht und anderen klinischen Anzeichen einer Hepatitis zu. Ein geringfügig geringerer Anstieg der Enzymaktivität wird bei Verbrennungskrankheiten, Myokardinfarkt, akuter Pankreatitis und chronischen Lebererkrankungen (Tumor, Cholangitis, chronische Hepatitis usw.) beobachtet..

Angesichts der Rolle und der Organe, in denen AlAT wirkt, sind die folgenden Zustände und Krankheiten ein Hinweis auf die Bestimmung der Aktivität eines Enzyms im Blut:

  • Jede Lebererkrankung (Hepatitis, Tumoren, Cholestase, Zirrhose, Vergiftung);
  • Verdacht auf akuten Myokardinfarkt;
  • Muskelpathologie;
  • Überwachung des Leberzustands während der Einnahme von Medikamenten, die dieses Organ negativ beeinflussen;
  • Vorbeugende Untersuchungen;
  • Untersuchung potenzieller Blutspender und Organe;
  • Screening auf Personen, die aufgrund einer Exposition gegenüber Virushepatitis möglicherweise an Hepatitis erkrankt sind.

Normalerweise sollte die Aktivität von AlAT im Blut bei erwachsenen Frauen (über 18 Jahre) weniger als 31 Einheiten / Liter und bei Männern weniger als 41 Einheiten / Liter betragen. Bei Kindern unter einem Jahr beträgt die normale Aktivität von AlAT weniger als 54 U / l, 1–3 Jahre alt - weniger als 33 U / d, 3–6 Jahre alt - weniger als 29 U / l, 6–12 Jahre alt - weniger als 39 U / l. Bei jugendlichen Mädchen im Alter von 12 bis 17 Jahren beträgt die normale Aktivität von AlAT weniger als 24 Einheiten / Liter und bei Jungen im Alter von 12 bis 17 Jahren weniger als 27 Einheiten / Liter. Bei Jungen und Mädchen über 17 Jahren ist die Aktivität von AlAT normalerweise dieselbe wie bei erwachsenen Männern und Frauen.

Eine Erhöhung der ALAT-Aktivität im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

  • Akute oder chronische Lebererkrankungen (Hepatitis, Leberzirrhose, Fetthepatose, Schwellung oder Lebermetastasen, alkoholische Leberschäden usw.);
  • Obstruktiver Ikterus (Verstopfung des Gallengangs mit einem Stein, Tumor usw.);
  • Akute oder chronische Pankreatitis;
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Myokarddystrophie;
  • Hitzschlag oder Verbrennungskrankheit;
  • Schock;
  • Hypoxie;
  • Trauma oder Nekrose (Tod) von Muskeln jeglicher Lokalisation;
  • Myositis;
  • Myopathie
  • Hämolytische Anämie jeglichen Ursprungs;
  • Nierenversagen;
  • Präeklampsie;
  • Filariasis;
  • Einnahme von Lebertoxika.

Eine Erhöhung der ALAT-Aktivität im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:
  • Vitamin B-Mangel6;;
  • Die Endstadien des Leberversagens;
  • Umfangreiche Leberschäden (Nekrose oder Zirrhose des größten Teils des Organs);
  • Verschlussikterus.

Aspartataminotransferase (AsAT)

Aspartataminotransferase (AsAT) ist ein Enzym, das eine Aminogruppentransferreaktion zwischen Aspartat und Alpha-Ketoglutarat unter Bildung von Oxalessigsäure und Glutamat bereitstellt. Dementsprechend spielt AsAT eine Schlüsselrolle bei der Synthese und dem Abbau von Aminosäuren sowie bei der Energieerzeugung in Zellen..

AsAT ist wie AlAT ein intrazelluläres Enzym, da es hauptsächlich in Zellen und nicht im Blut wirkt. Dementsprechend ist die AcAT-Konzentration in Geweben normal, die höher sind als im Blut. Die höchste Aktivität des Enzyms wird in den Zellen des Myokards, der Muskeln, der Leber, der Bauchspeicheldrüse, des Gehirns, der Nieren, der Lunge sowie in weißen und roten Blutkörperchen beobachtet. Wenn die Aktivität von AsAT im Blut zunimmt, deutet dies auf die Freisetzung des Enzyms aus den Zellen in den systemischen Kreislauf hin, die auftritt, wenn Organe mit einer großen Menge AsAT beschädigt werden. Das heißt, die Aktivität von AsAT im Blut nimmt mit Lebererkrankungen, akuter Pankreatitis, Muskelschäden und Myokardinfarkt stark zu.

Die Bestimmung der AsAT-Aktivität im Blut ist für die folgenden Zustände oder Krankheiten angezeigt:

  • Leber erkrankung
  • Diagnose eines akuten Myokardinfarkts und anderer Pathologien des Herzmuskels;
  • Erkrankungen der Körpermuskulatur (Myositis usw.);
  • Vorbeugende Untersuchungen;
  • Untersuchung potenzieller Blutspender und Organe;
  • Untersuchung von Personen, die mit Patienten mit Virushepatitis in Kontakt stehen;
  • Überwachung des Leberzustands während der Einnahme von Medikamenten, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die Aktivität von AsAT bei erwachsenen Männern weniger als 47 U / l und bei Frauen weniger als 31 U / l. Die AsAT-Aktivität bei Kindern variiert normalerweise je nach Alter:
  • Kinder unter 83 Jahren / Liter;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 48 Einheiten / l;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 36 Einheiten / l;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 47 Einheiten / l;
  • Kinder von 12 bis 17 Jahren: Jungen - weniger als 29 Einheiten / Liter, Mädchen - weniger als 25 Einheiten / Liter;
  • Jugendliche über 17 Jahre - wie bei erwachsenen Frauen und Männern.

Eine Zunahme der Aktivität von AcAT im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis, rheumatische Herzkrankheit;
  • Kardiogener oder toxischer Schock;
  • Lungenthrombose;
  • Herzinsuffizienz;
  • Skelettmuskelerkrankungen (Myositis, Myopathie, Polymyalgie);
  • Zerstörung einer großen Anzahl von Muskeln (z. B. ausgedehnte Verletzungen, Verbrennungen, Nekrose);
  • Hohe körperliche Aktivität;
  • Hitzschlag;
  • Lebererkrankungen (Hepatitis, Cholestase, Krebs und Lebermetastasen usw.);
  • Pankreatitis
  • Alkoholkonsum;
  • Nierenversagen;
  • Bösartige Neubildungen;
  • Hämolytische Anämie;
  • Große Thalassämie;
  • Infektionskrankheiten, bei denen Skelettmuskeln, Herzmuskel, Lunge, Leber, rote Blutkörperchen, weiße Blutkörperchen (z. B. Septikämie, infektiöse Mononukleose, Herpes, Lungentuberkulose, Typhus) geschädigt sind;
  • Zustand nach Herzoperation oder Angiokardiographie;
  • Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel im Blut);
  • Darmverschluss;
  • Laktatazidose;
  • Legionärskrankheit;
  • Maligne Hyperthermie (Fieber);
  • Niereninfarkt;
  • Schlaganfall (hämorrhagisch oder ischämisch);
  • Vergiftung durch giftige Pilze;
  • Einnahme von Medikamenten, die die Leber negativ beeinflussen.

Eine Abnahme der Aktivität von AcAT im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Vitamin B-Mangel6;;
  • Schwere und massive Schädigung der Leber (z. B. Leberruptur, Nekrose eines großen Teils der Leber usw.);
  • Das letzte Stadium des Leberversagens.

Gamma-Glutamyltransferase (GGT)

Gamma-Glutamyltransferase (GGT) wird auch als Gamma-Glutamyltranspeptidase (GGTP) bezeichnet und ist ein Enzym, das die Aminosäure Gamma-Glutamyl von einem Proteinmolekül auf ein anderes überträgt. Dieses Enzym kommt in der größten Menge in den Membranen von Zellen mit Sekretions- oder Sorptionsfähigkeit vor, beispielsweise in Epithelzellen der Gallenwege, Lebertubuli, Nierentubuli, Ausscheidungsgängen der Bauchspeicheldrüse, Bürstensaum des Dünndarms usw. Dementsprechend ist dieses Enzym am aktivsten in den Nieren, der Leber, der Bauchspeicheldrüse und dem Bürstensaum des Dünndarms..

GGT ist ein intrazelluläres Enzym, daher ist seine Aktivität normalerweise im Blut gering. Und wenn die Aktivität von GGT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung von Zellen hin, die reich an diesem Enzym sind. Das heißt, die erhöhte Aktivität von GGT im Blut ist charakteristisch für jede Lebererkrankung mit Schädigung ihrer Zellen (einschließlich beim Trinken von Alkohol oder bei der Einnahme von Medikamenten). Darüber hinaus ist dieses Enzym sehr spezifisch für Leberschäden, dh eine Erhöhung seiner Aktivität im Blut ermöglicht es, die Schädigung dieses bestimmten Organs genau zu bestimmen, insbesondere wenn andere Tests nicht eindeutig interpretiert werden können. Wenn beispielsweise die Aktivität von AsAT und alkalischer Phosphatase zunimmt, kann dies durch die Pathologie nicht nur der Leber, sondern auch des Herzens, der Muskeln oder der Knochen ausgelöst werden. In diesem Fall ermöglicht die Bestimmung der GGT-Aktivität die Identifizierung des erkrankten Organs, da bei einer Erhöhung seiner Aktivität die hohen Werte von AsAT und alkalischer Phosphatase durch Leberschäden verursacht werden. Und wenn die Aktivität von GGT normal ist, ist die hohe Aktivität von AsAT und alkalischer Phosphatase auf die Pathologie der Muskeln oder Knochen zurückzuführen. Aus diesem Grund ist die Bestimmung der GGT-Aktivität ein wichtiger diagnostischer Test zum Nachweis von Pathologie oder Leberschäden..

Die Bestimmung der GGT-Aktivität ist für die folgenden Krankheiten und Zustände angezeigt:

  • Diagnose und Überwachung von Leber- und Gallenwegserkrankungen;
  • Überwachung der Wirksamkeit der Alkoholismustherapie;
  • Identifizierung von Metastasen in der Leber mit bösartigen Tumoren jeglicher Lokalisation;
  • Beurteilung des Krebsverlaufs der Prostata, der Bauchspeicheldrüse und des Hepatoms;
  • Beurteilung der Leber bei Einnahme von Arzneimitteln, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die Aktivität von GGT im Blut bei erwachsenen Frauen weniger als 36 Einheiten / ml und bei Männern weniger als 61 Einheiten / ml. Die normale GGT-Aktivität im Serum bei Kindern hängt vom Alter ab und ist wie folgt:
  • Kleinkinder bis 6 Monate - weniger als 204 Einheiten / ml;
  • Kinder 6 bis 12 Monate - weniger als 34 Einheiten / ml;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 18 Einheiten / ml;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 23 Einheiten / ml;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 17 Einheiten / ml;
  • Jugendliche zwischen 12 und 17 Jahren: Jungen - weniger als 45 Einheiten / ml, Mädchen - weniger als 33 Einheiten / ml;
  • Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - als Erwachsene.

Bei der Beurteilung der Aktivität von GGT im Blut muss berücksichtigt werden, dass die Aktivität des Enzyms umso höher ist, je höher das Körpergewicht einer Person ist. Bei schwangeren Frauen ist die Aktivität von GGT in den ersten Wochen der Schwangerschaft verringert.

Eine Zunahme der GGT-Aktivität kann bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet werden:

  • Alle Erkrankungen der Leber und der Gallenwege (Hepatitis, toxische Leberschäden, Cholangitis, Gallensteine, Tumoren und Lebermetastasen);
  • Infektiöse Mononukleose;
  • Pankreatitis (akut und chronisch);
  • Tumoren der Bauchspeicheldrüse, Prostata;
  • Verschlimmerung von Glomerulonephritis und Pyelonephritis;
  • Die Verwendung von alkoholischen Getränken;
  • Lebertoxische Medikamente.

Säurephosphatase (CF)

Säurephosphatase (CF) ist ein Enzym, das am Metabolismus von Phosphorsäure beteiligt ist. Es wird in fast allen Geweben produziert, aber die höchste Aktivität des Enzyms wird in der Prostata, der Leber, den Blutplättchen und den roten Blutkörperchen festgestellt. Normalerweise ist die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut gering, da sich das Enzym in den Zellen befindet. Dementsprechend wird eine Zunahme der Enzymaktivität während der Zerstörung reicher Zellen und der Freisetzung von Phosphatase in den systemischen Kreislauf beobachtet. Bei Männern wird die Hälfte der im Blut nachgewiesenen sauren Phosphatase von der Prostata produziert. Und bei Frauen tritt saure Phosphatase im Blut aus der Leber, den roten Blutkörperchen und den Blutplättchen auf. Dies bedeutet, dass die Aktivität des Enzyms Erkrankungen der Prostata bei Männern sowie die Pathologie des Blutsystems (Thrombozytopenie, hämolytische Erkrankung, Thromboembolie, Myelom, Paget-Krankheit, Gaucher-Krankheit, Nimann-Peak-Krankheit usw.) bei beiden Geschlechtern nachweisen kann..

Die Bestimmung der Säurephosphataseaktivität ist bei Verdacht auf Prostatakrankheiten bei Männern und bei Leber- oder Nierenerkrankungen bei beiden Geschlechtern angezeigt.

Männer sollten sich daran erinnern, dass eine Blutuntersuchung auf saure Phosphataseaktivität mindestens 2 Tage (vorzugsweise 6 bis 7 Tage) nach Manipulationen an der Prostata (z. B. Prostatamassage, transrektaler Ultraschall, Biopsie usw.) durchgeführt werden sollte.. Darüber hinaus sollten Vertreter beider Geschlechter wissen, dass eine Analyse der Säurephosphataseaktivität frühestens zwei Tage nach instrumentellen Untersuchungen der Blase und des Darms (Zystoskopie, Sigmoidoskopie, Koloskopie, Fingeruntersuchung der Rektalampulle usw.) durchgeführt wird..

Normalerweise beträgt die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut bei Männern 0 bis 6,5 U / l und bei Frauen 0 bis 5,5 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität der sauren Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

  • Erkrankungen der Prostata bei Männern (Prostatakrebs, Prostataadenom, Prostatitis);
  • Paget-Krankheit;
  • Gaucher-Krankheit
  • Nimann-Peak-Krankheit;
  • Myelom;
  • Thromboembolie;
  • Hämolytische Erkrankung;
  • Thrombozytopenie durch Thrombozytenzerstörung;
  • Osteoporose;
  • Erkrankungen des retikuloendothelialen Systems;
  • Pathologie der Leber und der Gallenwege;
  • Knochenmetastasen bei bösartigen Tumoren verschiedener Lokalisation;
  • Diagnoseverfahren an den Organen des Urogenitalsystems in den letzten 2-7 Tagen (rektale digitale Untersuchung, Sammlung der Prostatasekretion, Koloskopie, Zystoskopie usw.).

Kreatinphosphokinase (CPK)

Kreatinphosphokinase (KFK) wird auch als Kreatinkinase (KK) bezeichnet. Dieses Enzym katalysiert den Prozess der Abspaltung eines Phosphorsäurerests von ATP (Adenosintriphosphorsäure) unter Bildung von ADP (Adenosindiphosphorsäure) und Kreatinphosphat. Kreatinphosphat ist wichtig für den normalen Stoffwechsel sowie für die Muskelkontraktion und -entspannung. Kreatinphosphokinase kommt in fast allen Organen und Geweben vor, aber der größte Teil dieses Enzyms kommt in Muskeln und im Myokard vor. Die minimale Menge an Kreatinphosphokinase befindet sich in Gehirn, Schilddrüse, Gebärmutter und Lunge.

Normalerweise ist eine kleine Menge Kreatinkinase im Blut enthalten, und ihre Aktivität kann mit einer Schädigung der Muskeln, des Myokards oder des Gehirns zunehmen. Kreatinkinase gibt es in drei Geschmacksrichtungen: KK-MM, KK-MV und KK-VV, wobei KK-MM eine Unterart des Enzyms aus den Muskeln ist, KK-MV eine Unterart aus dem Myokard und KK-MV eine Unterart aus dem Gehirn. Normalerweise sind im Blut 95% der Kreatinkinase die KK-MM-Unterarten, und die KK-MV- und KK-VV-Unterarten werden in Spuren bestimmt. Derzeit beinhaltet die Bestimmung der Kreatinkinaseaktivität im Blut eine Bewertung der Aktivität aller drei Unterarten.

Indikationen zur Bestimmung der Aktivität von CPK im Blut sind die folgenden Bedingungen:

  • Akute und chronische Erkrankungen des Herz-Kreislauf-Systems (akuter Myokardinfarkt);
  • Muskelerkrankungen (Myopathie, Myodystrophie usw.);
  • Erkrankungen des Zentralnervensystems;
  • Schilddrüsenerkrankung (Hypothyreose);
  • Verletzungen
  • Bösartige Tumoren jeglicher Lokalisation.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut bei erwachsenen Männern weniger als 190 U / l und bei Frauen weniger als 167 U / l. Bei Kindern nimmt die Enzymaktivität je nach Alter normalerweise die folgenden Werte an:
  • Die ersten fünf Lebenstage - bis zu 650 U / l;
  • 5 Tage - 6 Monate - 0 - 295 Einheiten / l;
  • 6 Monate - 3 Jahre - weniger als 220 Einheiten / l;
  • 3-6 Jahre - weniger als 150 Einheiten / l;
  • 6 - 12 Jahre: Jungen - weniger als 245 Einheiten / Liter und Mädchen - weniger als 155 Einheiten / Liter;
  • 12 - 17 Jahre: Jungen - weniger als 270 Einheiten / Liter, Mädchen - weniger als 125 Einheiten / Liter;
  • Über 17 - wie Erwachsene.

Eine Zunahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Chronische Herzerkrankungen (Myokarddystrophie, Arrhythmie, instabile Angina pectoris, Herzinsuffizienz);
  • Trauma oder Operation am Herzen und anderen Organen;
  • Akute Hirnschädigung;
  • Koma;
  • Schädigung der Skelettmuskulatur (ausgedehnte Verletzungen, Verbrennungen, Nekrose, elektrischer Schlag);
  • Muskelerkrankungen (Myositis, Polymyalgie, Dermatomyositis, Polymyositis, Myodystrophie usw.);
  • Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel);
  • Intravenöse und intramuskuläre Injektionen;
  • Geisteskrankheit (Schizophrenie, Epilepsie);
  • Lungenembolie;
  • Starke Muskelkontraktionen (Geburt, Krämpfe, Krämpfe);
  • Tetanus;
  • Hohe körperliche Aktivität;
  • Hunger;
  • Dehydration (Dehydration des Körpers vor dem Hintergrund von Erbrechen, Durchfall, starkem Schwitzen usw.);
  • Länger andauernde Unterkühlung oder Überhitzung;
  • Bösartige Tumoren der Blase, des Darms, der Brust, des Darms, der Gebärmutter, der Lunge, der Prostata und der Leber.

Eine Abnahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Langer Aufenthalt in einem sitzenden Zustand (Bewegungsmangel);
  • Dünne Muskelmasse.

Kreatinphosphokinase, Untereinheit von MV (KFK-MV)

Die KFK-MV-Kreatinkinase-Unterart kommt ausschließlich im Myokard vor, im Blut ist sie normalerweise sehr klein. Eine Zunahme der Aktivität von CPK-MB im Blut wird mit der Zerstörung der Zellen des Herzmuskels, dh mit einem Myokardinfarkt, beobachtet. Die erhöhte Aktivität des Enzyms wird 4 bis 8 Stunden nach einem Herzinfarkt aufgezeichnet, erreicht nach 12 bis 24 Stunden ein Maximum und am 3. Tag während des normalen Verlaufs des Prozesses der Wiederherstellung der Herzmuskulatur kehrt die Aktivität von CPK-MV zur Normalität zurück. Aus diesem Grund wird die Bestimmung der KFK-MV-Aktivität zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur anschließenden Überwachung der Erholungsprozesse im Herzmuskel verwendet. Angesichts der Rolle und Lage von KFK-MV wird die Bestimmung der Aktivität dieses Enzyms nur zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur Unterscheidung dieser Krankheit von einem Herzinfarkt einer Lunge oder einem schweren Anfall von Angina pectoris gezeigt.

Normalerweise beträgt die Aktivität von KFK-MV im Blut von erwachsenen Männern und Frauen sowie von Kindern weniger als 24 Einheiten / l.

Eine Zunahme der KFK-MV-Aktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:

  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Toxische Myokardschäden durch Vergiftung oder Infektionskrankheit;
  • Zustände nach Verletzungen, Operationen und diagnostischen Verfahren am Herzen;
  • Chronische Herzerkrankungen (Myokarddystrophie, Herzinsuffizienz, Arrhythmie);
  • Lungenembolie;
  • Krankheiten und Verletzungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Dermatomyositis, Dystrophie, Trauma, Operation, Verbrennungen);
  • Schock;
  • Reye-Syndrom.

Laktatdehydrogenase (LDH)

Lactatdehydrogenase (LDH) ist ein Enzym, das die Reaktion der Umwandlung von Lactat zu Pyruvat liefert und daher für die Energieerzeugung durch Zellen sehr wichtig ist. LDH kommt im normalen Blut und in den Zellen fast aller Organe vor, aber die größte Menge des Enzyms ist in Leber, Muskeln, Myokard, roten Blutkörperchen, weißen Blutkörperchen, Nieren, Lungen, Lymphgewebe und Blutplättchen fixiert. Eine Zunahme der LDH-Aktivität wird normalerweise bei der Zerstörung von Zellen beobachtet, in denen sie in großen Mengen enthalten sind. Eine hohe Enzymaktivität ist also charakteristisch für eine Schädigung des Myokards (Myokarditis, Herzinfarkt, Arrhythmien), der Leber (Hepatitis usw.), der Nieren und der roten Blutkörperchen.

Dementsprechend sind die folgenden Zustände oder Krankheiten Indikationen zur Bestimmung der LDH-Aktivität im Blut:

  • Erkrankungen der Leber und der Gallenwege;
  • Myokardschaden (Myokarditis, Myokardinfarkt);
  • Hämolytische Anämie;
  • Myopathie
  • Bösartige Neubildungen verschiedener Organe;
  • Lungenembolie.

Normalerweise beträgt die LDH-Aktivität im Blut erwachsener Männer und Frauen 125 bis 220 Einheiten / l (bei Verwendung einiger Reagenziensätze kann die Norm 140 bis 350 Einheiten / l betragen). Bei Kindern variiert die normale Aktivität des Enzyms im Blut je nach Alter und ist wie folgt:
  • Kinder unter 450 Jahren / Liter;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 344 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 315 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 330 Einheiten / l;
  • Jugendliche zwischen 12 und 17 Jahren - weniger als 280 Einheiten / l;
  • Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - als Erwachsene.

Eine Zunahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Zeitraum der Schwangerschaft;
  • Neugeborene bis zu 10 Lebenstagen;
  • Intensive körperliche Aktivität;
  • Lebererkrankungen (Hepatitis, Zirrhose, Gelbsucht aufgrund einer Verstopfung der Gallenwege);
  • Herzinfarkt;
  • Embolie oder Lungeninfarkt;
  • Erkrankungen des Blutsystems (akute Leukämie, Anämie);
  • Krankheiten und Muskelschäden (Trauma, Atrophie, Myositis, Myodystrophie usw.);
  • Nierenerkrankung (Glomerulonephritis, Pyelonephritis, Niereninfarkt);
  • Akute Pankreatitis;
  • Alle Zustände, die mit einem massiven Zelltod einhergehen (Schock, Hämolyse, Verbrennungen, Hypoxie, schwere Unterkühlung usw.);
  • Maligne Tumoren verschiedener Lokalisation;
  • Lebertoxische Medikamente (Koffein, Steroidhormone, Cephalosporin-Antibiotika usw.) einnehmen, Alkohol trinken.

Eine Abnahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei einer genetischen Störung oder einem vollständigen Fehlen von Enzymuntereinheiten beobachtet.

Lipase

Lipase ist ein Enzym, das die Reaktion der Spaltung von Triglyceriden in Glycerin und Fettsäuren liefert. Das heißt, Lipase ist wichtig für die normale Verdauung von Fetten, die mit der Nahrung in den Körper gelangen. Das Enzym wird von einer Reihe von Organen und Geweben produziert, aber der Löwenanteil der im Blut zirkulierenden Lipase stammt aus der Bauchspeicheldrüse. Nach der Produktion in der Bauchspeicheldrüse gelangt Lipase in den Zwölffingerdarm und den Dünndarm, wo sie Fette aus der Nahrung abbaut. Aufgrund ihrer geringen Größe gelangt die Lipase durch die Darmwand in die Blutgefäße und zirkuliert im Blutkreislauf, wo sie weiterhin Fette in Bestandteile zerlegt, die von den Zellen absorbiert werden..

Eine Erhöhung der Blutlipaseaktivität wird am häufigsten durch die Zerstörung von Pankreaszellen und die Freisetzung einer großen Menge des Enzyms in den Blutkreislauf verursacht. Aus diesem Grund spielt die Bestimmung der Lipaseaktivität eine sehr wichtige Rolle bei der Diagnose einer Pankreatitis oder einer Blockade der Pankreasgänge durch einen Tumor, einen Stein, eine Zyste usw. Zusätzlich kann bei Nierenerkrankungen eine hohe Blutlipaseaktivität beobachtet werden, wenn das Enzym im Blutkreislauf zurückgehalten wird..

Somit ist es offensichtlich, dass die folgenden Zustände und Krankheiten Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der Lipase im Blut sind:

  • Verdacht auf akute oder Verschlimmerung einer chronischen Pankreatitis;
  • Chronische Pankreatitis;
  • Cholelithiasis;
  • Akuten Cholezystitis;
  • Akutes oder chronisches Nierenversagen;
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
  • Dünndarmverschluss;
  • Leberzirrhose;
  • Bauchverletzungen;
  • Alkoholismus.

Normalerweise beträgt die Blutlipaseaktivität bei Erwachsenen 8 bis 78 Einheiten / Liter und bei Kindern 3 bis 57 Einheiten / Liter. Bei der Bestimmung der Lipaseaktivität mit anderen Reagenziengruppen beträgt der Normalwert des Indikators bei Erwachsenen weniger als 190 U / l und bei Kindern weniger als 130 U / l.

Eine Zunahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

  • Akute oder chronische Pankreatitis;
  • Krebs, Zyste oder Pseudozyste der Bauchspeicheldrüse;
  • Alkoholismus;
  • Gallenkolik;
  • Intrahepatische Cholestase;
  • Chronische Erkrankungen der Gallenblase;
  • Darmstrangulation oder Herzinfarkt;
  • Stoffwechselerkrankungen (Diabetes, Gicht, Fettleibigkeit);
  • Akutes oder chronisches Nierenversagen;
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
  • Dünndarmverschluss;
  • Peritonitis;
  • Mumps mit Schädigung der Bauchspeicheldrüse;
  • Einnahme von Medikamenten, die einen Spasmus des Schließmuskels von Oddi verursachen (Morphin, Indomethacin, Heparin, Barbiturate usw.).

Eine Abnahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:
  • Maligne Tumoren verschiedener Lokalisation (außer Pankreaskarzinom);
  • Überschüssige Triglyceride im Blut aufgrund von Mangelernährung oder erblicher Hyperlipidämie.

Pepsinogene I und II

Die Pepsinogene I und II sind die Vorläufer des Hauptmagenzyms Pepsin. Sie werden von den Magenzellen produziert. Ein Teil des Pepsinogens aus dem Magen gelangt in den systemischen Kreislauf, wo seine Konzentration mit verschiedenen biochemischen Methoden bestimmt werden kann. Im Magen werden Pepsinogene unter dem Einfluss von Salzsäure in das Enzym Pepsin umgewandelt, das die mit der Nahrung verbundenen Proteine ​​abbaut. Dementsprechend ermöglicht es Ihnen die Konzentration von Pepsinogenen im Blut, Informationen über den Zustand der Sekretionsfunktion des Magens zu erhalten und die Art der Gastritis (atrophisch, hyperacid) zu identifizieren..

Pepsinogen I wird von den Zellen des Bodens und des Körpers des Magens synthetisiert, und Pepsinogen II wird von Zellen aller Teile des Magens und des oberen Teils des Zwölffingerdarms synthetisiert. Die Bestimmung der Konzentration von Pepsinogen I ermöglicht es Ihnen daher, den Zustand des Körpers und des Magenbodens sowie von Pepsinogen II - allen Abschnitten des Magens - zu beurteilen.

Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut verringert wird, deutet dies auf den Tod der Hauptzellen des Körpers und des Magenbodens hin, die diesen Pepsin-Vorläufer produzieren. Dementsprechend kann ein niedriger Pepsinogen I-Spiegel auf eine atrophische Gastritis hinweisen. Darüber hinaus kann vor dem Hintergrund einer atrophischen Gastritis der Pepsinogen II-Spiegel über einen langen Zeitraum innerhalb normaler Grenzen bleiben. Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut erhöht wird, deutet dies auf eine hohe Aktivität der Hauptzellen des Bodens und des Körpers des Magens und daher auf eine Gastritis mit hohem Säuregehalt hin. Ein hoher Pepsinogen II-Spiegel im Blut weist auf ein hohes Risiko für Magengeschwüre hin, da die Sekretion von Zellen zu aktiv nicht nur Enzymvorläufer, sondern auch Salzsäure produziert.

Für die klinische Praxis ist die Berechnung des Verhältnisses von Pepsinogen I zu Pepsinogen II von großer Bedeutung, da dieser Koeffizient den Nachweis einer atrophischen Gastritis und ein hohes Risiko für die Entwicklung von Geschwüren und Magenkrebs ermöglicht. Bei einem Koeffizientenwert von weniger als 2,5 handelt es sich also um atrophische Gastritis und ein hohes Risiko für Magenkrebs. Und mit einem Verhältnis von mehr als 2,5 - über ein hohes Risiko für Magengeschwüre. Darüber hinaus ermöglicht das Verhältnis der Pepsinogenkonzentrationen im Blut, funktionelle Verdauungsstörungen (z. B. vor dem Hintergrund von Stress, Unterernährung usw.) von realen organischen Veränderungen im Magen zu unterscheiden. Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Pepsinogenen mit der Berechnung ihres Verhältnisses derzeit eine Alternative zur Gastroskopie für diejenigen Personen, die diese Untersuchungen aus irgendeinem Grund nicht bestehen können.

Die Bestimmung der Pepsinogenaktivität I und II wird in folgenden Fällen gezeigt:

  • Beurteilung des Zustands der Magenschleimhaut bei Menschen mit atrophischer Gastritis;
  • Identifizierung einer progressiven atrophischen Gastritis mit einem hohen Risiko, an Magenkrebs zu erkranken;
  • Identifizierung eines Magengeschwürs und eines Zwölffingerdarmgeschwürs;
  • Erkennung von Magenkrebs;
  • Überwachung der Wirksamkeit der Behandlung von Gastritis und Magengeschwüren.

Normalerweise beträgt die Aktivität jedes Pepsinogens (I und II) 4 - 22 μg / l.

In den folgenden Fällen wird eine Erhöhung des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:

  • Akute und chronische Gastritis;
  • Zollinger-Ellison-Syndrom;
  • Zwölffingerdarmgeschwür;
  • Alle Bedingungen, unter denen die Salzsäurekonzentration im Magensaft erhöht ist (nur für Pepsinogen I).

In den folgenden Fällen wird eine Abnahme des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:
  • Progressive atrophische Gastritis;
  • Magenkarzinom (Krebs);
  • Addison-Krankheit;
  • Perniziöse Anämie (nur für Pepsinogen I), die auch als Addison-Birmer-Krankheit bezeichnet wird;
  • Myxödem;
  • Zustand nach Resektion (Entfernung) des Magens.

Cholinesterase (CE)

Unter dem gleichen Namen bedeutet "Cholinesterase" normalerweise zwei Enzyme - echte Cholinesterase und Pseudocholinesterase. Beide Enzyme sind in der Lage, Acetylcholin zu spalten, das ein Mediator in Nervenverbindungen ist. Echte Cholinesterase ist an der Übertragung eines Nervenimpulses beteiligt und kommt in großen Mengen in Gehirngeweben, Nervenenden, Lungen, Milz und roten Blutkörperchen vor. Pseudocholinesterase spiegelt die Fähigkeit der Leber wider, Proteine ​​zu synthetisieren, und spiegelt die funktionelle Aktivität dieses Organs wider.

Beide Cholinesterasen sind im Blutserum vorhanden, und daher wird die Gesamtaktivität beider Enzyme bestimmt. Infolgedessen wird die Bestimmung der Cholinesteraseaktivität im Blut verwendet, um Patienten zu identifizieren, bei denen Muskelrelaxantien (Medikamente, Muskelrelaxantien) eine Langzeitwirkung haben. Dies ist in der Praxis eines Anästhesisten wichtig, um die richtige Dosierung von Medikamenten zu berechnen und einen cholinergen Schock zu verhindern. Zusätzlich wird die Aktivität des Enzyms bestimmt, um eine Vergiftung durch Organophosphorverbindungen (viele landwirtschaftliche Pestizide, Herbizide) und Carbamate nachzuweisen, bei denen die Cholinesteraseaktivität abnimmt. In Abwesenheit einer Vergiftungsgefahr und einer geplanten Operation wird die Cholinesteraseaktivität bestimmt, um den Funktionszustand der Leber zu beurteilen.

Indikationen zur Bestimmung der Cholinesteraseaktivität sind die folgenden Bedingungen:

  • Diagnose und Bewertung der Wirksamkeit der Behandlung von Lebererkrankungen;
  • Nachweis einer Vergiftung durch Organophosphorverbindungen (Insektizide);
  • Bestimmung des Komplikationsrisikos bei geplanten Operationen unter Verwendung von Muskelrelaxantien.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Cholinesterase im Blut bei Erwachsenen 3.700 bis 13.200 U / l, wenn Butyrylcholin als Substrat verwendet wird. Bei Kindern von der Geburt bis zu sechs Monaten ist die Enzymaktivität sehr gering, von 6 Monaten bis 5 Jahren - 4900 - 19800 U / l, von 6 bis 12 Jahren - 4200 - 16300 U / l und von 12 Jahren - wie bei Erwachsenen.

Eine Zunahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:

  • Hyperlipoproteinämie Typ IV;
  • Nephrose oder nephrotisches Syndrom;
  • Fettleibigkeit;
  • Typ II Diabetes mellitus;
  • Tumoren der Brustdrüsen bei Frauen;
  • Magengeschwür;
  • Bronchialasthma;
  • Exsudative Enteropathie;
  • Geisteskrankheit (manisch-depressive Psychose, depressive Neurose);
  • Alkoholismus;
  • Erste Schwangerschaftswochen.

Eine Abnahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:
  • Genetisch bestimmte Varianten der Cholinesteraseaktivität;
  • Organophosphatvergiftung (Insektizide usw.);
  • Hepatitis;
  • Leberzirrhose;
  • Kongestive Leber vor dem Hintergrund einer Herzinsuffizienz;
  • Lebermetastasen in der Leber;
  • Hepatische Amöbiasis;
  • Erkrankungen der Gallenwege (Cholangitis, Cholezystitis);
  • Akute Infektionen;
  • Lungenembolie;
  • Skelettmuskelerkrankungen (Dermatomyositis, Dystrophie);
  • Bedingungen nach Operation und Plasmapherese;
  • Chronisches Nierenleiden;
  • Späte Schwangerschaft;
  • Alle Zustände, die mit einer Abnahme des Albuminspiegels im Blut einhergehen (z. B. Malabsorptionssyndrom, Hunger);
  • Peeling-Dermatitis;
  • Myelom
  • Rheuma;
  • Herzinfarkt;
  • Bösartige Tumoren jeglicher Lokalisation;
  • Einnahme bestimmter Medikamente (orale Kontrazeptiva, Steroidhormone, Glukokortikoide).

Alkalische Phosphatase (alkalische Phosphatase)

Alkalische Phosphatase (ALP) ist ein Enzym, das Phosphorsäureester abbaut und am Calcium-Phosphor-Metabolismus in Knochengewebe und Leber beteiligt ist. Die größte Menge befindet sich in Knochen und Leber und gelangt von diesen Geweben in den Blutkreislauf. Dementsprechend ist im Blut ein Teil der alkalischen Phosphatase aus dem Knochen und ein Teil aus der Leber. Normalerweise gelangt ein wenig in den Blutkreislauf der alkalischen Phosphatase und ihre Aktivität nimmt mit der Zerstörung von Knochen- und Leberzellen zu, was bei Hepatitis, Cholestase, Osteodystrophie, Knochentumoren, Osteoporose usw. möglich ist. Daher ist das Enzym ein Indikator für den Zustand von Knochen und Leber.

Die folgenden Zustände und Krankheiten sind Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut:

  • Identifizierung von Leberläsionen, die mit einer Obstruktion der Gallenwege verbunden sind (z. B. Gallensteinerkrankung, Tumor, Zyste, Abszess);
  • Diagnose von Knochenerkrankungen, bei denen sie zerstört werden (Osteoporose, Osteodystrophie, Osteomalazie, Tumoren und Knochenmetastasen);
  • Diagnose von Morbus Paget;
  • Krebs des Kopfes der Bauchspeicheldrüse und der Nieren;
  • Darmerkrankung;
  • Bewertung der Wirksamkeit der Behandlung von Rachitis mit Vitamin D..

Normalerweise beträgt die Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei erwachsenen Männern und Frauen 30 - 150 U / l. Bei Kindern und Jugendlichen ist die Enzymaktivität aufgrund aktiverer Stoffwechselprozesse in den Knochen höher als bei Erwachsenen. Die normale Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei Kindern unterschiedlichen Alters ist wie folgt:
  • Kinder unter 1 Jahr: Jungen - 80 - 480 Einheiten / Liter, Mädchen - 124 - 440 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren: Jungen - 104 - 345 Einheiten / Liter, Mädchen - 108 - 310 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren: Jungen - 90 - 310 Einheiten / Liter, Mädchen - 96 - 295 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 6 bis 9 Jahren: Jungen - 85 bis 315 Einheiten / Liter, Mädchen - 70 bis 325 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 9 bis 12 Jahren: Jungen - 40 bis 360 Einheiten / Liter, Mädchen - 50 bis 330 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 12 bis 15 Jahren: Jungen - 75 - 510 Einheiten / Liter, Mädchen - 50 - 260 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 15 bis 18 Jahren: Jungen - 52 bis 165 Einheiten / Liter, Mädchen - 45 bis 150 Einheiten / Liter.

Eine Zunahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Knochenerkrankungen mit erhöhtem Knochenzerfall (Paget-Krankheit, Gaucher-Krankheit, Osteoporose, Osteomalazie, Krebs und Knochenmetastasen);
  • Hyperparathyreoidismus (erhöhte Konzentration von Nebenschilddrüsenhormonen im Blut);
  • Diffuser giftiger Kropf;
  • Leukämie;
  • Rachitis;
  • Frakturheilungszeit;
  • Lebererkrankungen (Leberzirrhose, Nekrose, Krebs und Lebermetastasen, infektiös, toxisch, Arzneimittelhepatitis, Sarkoidose, Tuberkulose, parasitäre Infektionen);
  • Verstopfung der Gallenwege (Cholangitis, Steine ​​des Gallengangs und der Gallenblase, Tumoren des Gallengangs);
  • Mangel an Kalzium und Phosphaten im Körper (z. B. aufgrund von Hunger oder Unterernährung);
  • Zytomegalie bei Kindern;
  • Infektiöse Mononukleose;
  • Lungen- oder Niereninfarkt;
  • Frühchen;
  • Drittes Schwangerschaftstrimester;
  • Die Zeit des schnellen Wachstums bei Kindern;
  • Darmerkrankungen (Colitis ulcerosa, Enteritis, bakterielle Infektionen usw.);
  • Lebertoxische Medikamente (Methotrexat, Chlorpromazin, Antibiotika, Sulfonamide, große Dosen Vitamin C, Magnesia).

Eine Abnahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Hypothyreose (Schilddrüsenhormonmangel);
  • Skorbut;
  • Schwere Anämie;
  • Kwashiorkor;
  • Mangel an Kalzium, Magnesium, Phosphaten, Vitamin C und B.12;;
  • Überschüssiges Vitamin D;
  • Osteoporose;
  • Achondroplasie;
  • Kretinismus;
  • Hereditäre Hypophosphatasie;
  • Einnahme bestimmter Medikamente wie Azathioprin, Clofibrat, Danazol, Östrogene und orale Kontrazeptiva.

Autor: Nasedkina A.K. Spezialist für biomedizinische Forschung.

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    Die Pathogenese von Hyperkapnie und HypoxämieWenn also der Kohlendioxidgehalt im Blut erhöht wird, wird bei einer Person Hyperkapnie diagnostiziert. Mit einer Abnahme des Sauerstoffs im Blut sprechen sie von Hypoxämie.
  • Ischämie
    Prestance Pressure Cure
    Prestance-Tabletten werden Patienten empfohlen, die unter ständig erhöhtem Druck leiden, da das Medikament eine blutdrucksenkende Wirkung hat. Der internationale nicht geschützte Name (INN) des Arzneimittels lautet Amlodipin und Perindopril.

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Diabetes mellitus ist eine chronische endokrine Pathologie, bei der der Stoffwechsel aufgrund eines Mangels oder einer nicht ordnungsgemäßen Wirkung des Hormons Insulin gestört ist.