Alpha-Amylase

Alpha-Amylase ist eine spezielle Art von Enzym, das im menschlichen Verdauungstrakt produziert wird und für den Abbau der einzelnen Bestandteile komplexer Kohlenhydrate verantwortlich ist.

Amylase im Blut tritt nach der Synthese dieses Proteins in den Speicheldrüsen und in der Bauchspeicheldrüse auf. Dieses Enzym wird über die Nieren aus dem Körper ausgeschieden. Überschüssige Amylase-Spiegel im Blut sind am häufigsten mit akuten oder chronischen Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse, der Gallenblase und ihrer Kanäle verbunden.

Indikationen für einen biochemischen Bluttest auf Amylase

Wenn die Werte der Alpha-Amylase im Blut erhöht sind, kann dies ein Zeichen sein:

  • Exazerbationen der Gallensteinkrankheit;
  • Pankreatitis
  • fokale Pankreasnekrose;
  • Migration von Steinen in der Gallenblase und ihren Kanälen;
  • Mukoviszidose;
  • Speicheldrüsenerkrankungen.

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ALLGEMEINE REGELN FÜR DIE VORBEREITUNG DER BLUTANALYSE

Für die meisten Studien wird empfohlen, morgens auf leeren Magen Blut zu spenden. Dies ist besonders wichtig, wenn eine dynamische Überwachung eines bestimmten Indikators durchgeführt wird. Das Essen kann sowohl die Konzentration der untersuchten Parameter als auch die physikalischen Eigenschaften der Probe direkt beeinflussen (erhöhte Trübung - Lipämie - nach dem Verzehr von fetthaltigen Lebensmitteln). Bei Bedarf können Sie nach 2-4 Stunden Fasten tagsüber Blut spenden. Es wird empfohlen, kurz vor der Blutentnahme 1-2 Gläser stilles Wasser zu trinken. Dies hilft, die für die Studie erforderliche Blutmenge zu sammeln, die Blutviskosität zu verringern und die Wahrscheinlichkeit der Gerinnselbildung im Reagenzglas zu verringern. Es ist notwendig, körperliche und emotionale Belastungen auszuschließen und 30 Minuten vor der Studie zu rauchen. Blut für die Forschung wird aus einer Vene entnommen.

Erhöhte oder verringerte Alpha-Amylase im Blut - Ursachen und Behandlung

Um Magen-Darm-Erkrankungen zu diagnostizieren, verschreiben Ärzte viele Studien, von denen eine eine biochemische Blutuntersuchung ist. In diesem Fall konzentrieren sich Spezialisten auf den Indikator für Amylase. In Abwesenheit von Abweichungen überschreitet sein Wert nicht die Norm.

Eine Zunahme oder Abnahme der Alpha-Amylase weist auf verschiedene Probleme im Verdauungssystem hin.

Was ist Amylase in einem biochemischen Bluttest??

Amylase ist ein Enzym der Glycosylhydrolasegruppe, das vom Körper synthetisiert wird. Der Hauptteil wird von der Bauchspeicheldrüse produziert. Eine kleine Menge des Enzyms wird von anderen inneren Organen sowie Speicheldrüsen synthetisiert..

Amylase ist aktiv am Kohlenhydratstoffwechsel beteiligt. Die Hauptfunktion des Enzyms ist die Regulation des Verdauungssystems, der Abbau von Stärke und deren Umwandlung in eine assimilierbare Substanz.

Das Enzym wird in zwei Typen unterteilt:

  • Alpha-Amylase. Ein anderer Name ist Speichelamylase. Dies ist ein Enzym, das in den Speicheldrüsen und der Bauchspeicheldrüse synthetisiert wird. Der Verdauungsprozess hängt von seiner Konzentration ab..
  • Pankreas-Amylase. Dies ist Teil der Alpha-Amylase. Ein solches Enzym wird nur in der Bauchspeicheldrüse synthetisiert. Es wirkt sich direkt auf den Verdauungsprozess im Zwölffingerdarm aus..

Amylase wird nicht nur von der Bauchspeicheldrüse synthetisiert, sondern auch Teil des Pankreassafts. Hier ist sie aktiv am Abbau komplexer Substanzen beteiligt..

Wenn wir sagen, dass sich das Enzym im Bluttest zeigt, zeigt seine Abweichung von der Norm verschiedene Pathologien des Magen-Darm-Trakts an.

Ursachen für erhöhte Alpha-Amylase im Blut

Wenn die Konzentration von Alpha-Amylase im Blut erhöht ist, kann dies auf die Entwicklung einer Pankreatitis hinweisen. Der Enzymspiegel ist signifikant höher als normal.

Es kommt vor, dass bei Pankreatitis die Alpha-Amylase nicht zunimmt oder ansteigt, sondern leicht ansteigt. Dies liegt daran, dass der Schweregrad der Pathologie die Konzentration des Enzyms nicht beeinflusst.

Wenn die Weichteile der Bauchspeicheldrüse weitgehend zerstört werden, ist der Hauptteil der Zellen der Alpha-Amylase gebrochen. Aus diesem Grund darf bei Pankreatitis der Enzymspiegel seinen Normalwert nicht überschreiten.

Wenn eine Pankreatitis in chronischer Form diagnostiziert wird, steigt zunächst die Amylasekonzentration an, aber aufgrund der Zerstörung der Weichteile normalisiert sich der Gehalt der Substanz.

Wichtig! Wenn sich während einer Verschlimmerung der Pankreatitis mit ausgeprägten Symptomen der Pathologie herausstellt, dass der Enzymspiegel nicht erhöht ist, ist die Prognose für den Patienten enttäuschend. Dieser Zustand weist auf eine signifikante Zerstörung des Weichgewebes der Bauchspeicheldrüse hin.

Es gibt andere Gründe für den Anstieg der Alpha-Amylase im Blut:

  • Onkologische Pathologie der Bauchspeicheldrüse bösartiger Natur. Kopfkrebs dieses Organs wird normalerweise diagnostiziert. Wenn es diese Krankheit ist, die eine Erhöhung der Konzentration des Enzyms verursacht hat, wird die Norm viermal überschritten.
  • Diabetes mellitus jeglicher Art. Eine solche Pathologie ist durch Stoffwechselstörungen gekennzeichnet. Falscher Verbrauch des Enzyms. Infolgedessen beginnt die Bauchspeicheldrüse, mehr Alpha-Amylase zu synthetisieren, und ihre Konzentration steigt an.
  • Nierenversagen. Hier kommt es zu einer Störung der Aktivität dieses inneren Organs und dadurch zu einer Verzögerung des Enzyms im Blut, was zu einer Abweichung von der Norm nach oben führt.
  • Peritonitis. Mit einer solchen Krankheit verschlechtert sich das Wohlbefinden des Patienten. Die Bauchspeicheldrüse leidet ebenfalls, wodurch eine erhöhte Menge an Alpha-Amylase zu synthetisieren beginnt.
  • Mumps. Dies ist eine Pathologie, die in akuter Form abläuft. Am häufigsten leiden Kinder darunter. In den Speicheldrüsen tritt eine Entzündung auf, die eine Erhöhung der Konzentration des Enzyms im Blut hervorruft.
  • In der Gallenblase und in den Kanälen vorhandene Steine.

Weitere Gründe für die Zunahme der Abweichung des Enzyms von der Norm nach oben:

  • Verletzung des Bauches durch mechanische Beanspruchung - Schock, Sturz und mehr;
  • Pathologien, bei denen Mikroamylase im Blut auftritt;
  • Eileiterschwangerschaft;
  • die vierte Art von Herpesvirus;
  • Darmverschluss;
  • Komplikationen nach Operationen an den Bauchorganen;
  • Unterernährung;
  • instabiler emotionaler Hintergrund;
  • Alkoholmissbrauch;
  • bestimmte Medikamente einnehmen.

Wie man die Blutamylase senkt?

Um die Amylase im Blut zu reduzieren, muss die Ursache für den Konzentrationsanstieg ermittelt werden. Dies kann nur ein Arzt nach Durchführung geeigneter Studien tun. Basierend auf ihnen stellt er eine Diagnose und verschreibt eine Therapie. Nach einer Behandlung nimmt die Amylase auf einen akzeptablen Wert ab.

Die Einhaltung einer speziellen Diät wird dazu beitragen, die Abnahme der Enzymkonzentration zu beschleunigen:

  • Ausschluss von fetthaltigen, gebratenen, würzigen und geräucherten Lebensmitteln von der Ernährung;
  • Weigerung, Alkohol zu trinken, Mehl und schwarzen Kaffee zu verwenden;
  • bevorzugte Kochmethoden sind Dämpfen oder Backen;
  • Einschränkung von proteinhaltigen und ballaststoffreichen Lebensmitteln;
  • Nicht verhungern oder übertragen;
  • Es wird empfohlen, das Essen 5-6 Mal am Tag in kleinen Portionen zu sich zu nehmen.

Die folgenden Maßnahmen werden auch dazu beitragen, die Normalisierung der Amylase im Blut zu beschleunigen:

  • Einhaltung der Bettruhe;
  • Vermeidung übermäßiger körperlicher Anstrengung;
  • eine volle Nachtruhe, deren Dauer mindestens 8 Stunden betragen sollte;
  • Ablehnung schädlicher Abhängigkeiten.

Dies sind sekundäre Maßnahmen zur Stabilisierung der Amylase-Spiegel. Die Hauptsache ist, die Ursache für die Erhöhung der Konzentration zu beseitigen. Zu diesem Zweck wird empfohlen, den vom Arzt verordneten Therapieverlauf einzuhalten.

Normalerweise basiert die Behandlung auf der Einnahme von Medikamenten. Die Dosierung und Dauer der Therapie wird vom Arzt festgelegt. Jede unabhängige Behandlung und Kursänderung kann unerwünschte Folgen für den Patienten haben..

Alpha-Amylase im Blut gesenkt: Ursachen

Wenn eine biochemische Analyse eine niedrige Blutamylase ergab, können die Ursachen folgende sein:

  • die Zeit nach der Operation zur Entfernung der Bauchspeicheldrüse;
  • Erhöhung der Cholesterinkonzentration im Blut;
  • Toxikose während der Schwangerschaft;
  • Hepatitis in akuter oder chronischer Form;
  • Hepatose;
  • Leberpathologie;
  • Mukoviszidose;
  • Fehlfunktion der Bauchspeicheldrüse;
  • Pankreasnekrose;
  • Thyreotoxikose;
  • Herzinfarkt.

Die Norm der Amylase im Blut bei Erwachsenen

Da zwei Arten von Amylase isoliert werden, ist die Norm für jede Art von Enzym unterschiedlich. Forschungslabors setzen ihre Indikatoren. Sie können von den allgemein anerkannten Werten abweichen, jedoch in geringem Umfang..

Es hängt alles von den Reagenzien ab, die in der Analyse verwendet werden. Aus diesem Grund geben Sie neben den Ergebnissen der Studie die im Labor festgelegten Standards an.

Die Norm der Amylase im Blut von Frauen

Der normale Alpha-Amylase-Spiegel im Blut von Frauen liegt zwischen 24 und 125 Einheiten / l.

  • Solche Indikatoren sind charakteristisch für Alter von 2 bis 70 Jahren. Die Norm der Alpha-Amylase im Blut von Frauen über 70 Jahren liegt im Bereich von 30 bis 16 Einheiten / l.
  • Die normale Rate an Pankreas-Amylase beträgt 50 Einheiten / Liter. Der Wert ist für alle Kinder nach 12 Monaten relevant und bleibt bis zum Lebensende bestehen.

Amylase-Norm bei Männern

Die Norm der Amylase im Blut bei Männern unterscheidet sich nicht vom Normalwert des Enzyms im Blut bei Frauen, d.h. Die Werte müssen genau gleich sein.

Warum kann ein Kind die Amylase im Blut eines Kindes erhöht haben??

Ursachen für einen Anstieg der Blutamylase bei einem Kind:

  • Pankreatitis
  • Peritonitis;
  • Schweinchen;
  • Erkrankungen der inneren Organe;
  • erhöhte Zuckerkonzentration;
  • Pathologie der Bauchspeicheldrüse;
  • die Verwendung von Medikamenten auf Hormonbasis.

Wenn die Blutuntersuchung ergab, dass das Kind eine erhöhte Amylasekonzentration aufweist, sollten Sie einen Arzt konsultieren. Nur ein Spezialist kann den Grund ermitteln, der die Änderung des Enzymspiegels beeinflusst hat. Der Spezialist wird auch die entsprechende Behandlung verschreiben..

Es wird empfohlen, die Amylase-Spiegel einmal jährlich zu analysieren. Dies wird dazu beitragen, gastrointestinale Pathologien rechtzeitig zu identifizieren und im Anfangsstadium der Entwicklung zu beseitigen..

Amylase - was es ist: der Spiegel eines Enzyms in Blut und Urin

Der Aufschlussprozess ist eine mechanische und chemische Verarbeitung von Lebensmitteln. Komplexe organische Substanzen, die eine Person mit der Nahrung erhält, werden in einfache Bestandteile zerlegt. Diese biochemischen Reaktionen finden unter Beteiligung von Verdauungsenzymen statt, die Katalysatoren sind. Das Amylaseenzym sorgt für den Abbau komplexer Kohlenhydrate. Sein Name kommt von "Amilon", was aus dem Griechischen übersetzt "Stärke" bedeutet..

Amylase-Funktionen

Der Abbau von Kohlenhydraten erfolgt in der Mundhöhle und im Zwölffingerdarm. Amylase ist ein Verdauungsenzym, das Polysaccharide in Oligosaccharide und dann in Monosaccharide zerlegt. Mit anderen Worten, unter Einwirkung des Wirkstoffs zerfallen komplexe Kohlenhydrate (z. B. Stärke) in einfache Bestandteile (z. B. Glukose). Eine kleine Menge der Substanz wird von Speicheldrüsen, Darm, Leber, Nieren, Lunge, Fettgewebe und Eileitern produziert. Die Bauchspeicheldrüse scheidet den größten Teil des Enzyms aus.

Polysaccharidmoleküle haben eine komplexe Struktur, die vom Dünndarm schlecht absorbiert wird. Der Prozess der Verdauung komplexer Kohlenhydrate (Polysaccharide) unter Einwirkung von Amylase beginnt, wenn Lebensmittel in den Mund gelangen. Daher müssen stärkehaltige Lebensmittel (Kartoffeln, Reis, Brot) sorgfältig gekaut werden, um sie gut mit Speichel zu befeuchten. Dies erleichtert ihre Verdauung durch den ersten Teil des Dünndarms erheblich. Unter dem Einfluss von Amylase wird der Metabolismus komplexer Kohlenhydrate beschleunigt, deren Absorption verbessert..

Das Enzym hat mehrere Namen - α-Amylase, Diastase, Pankreas. Es gibt Sorten: Alpha, Beta, Gamma. Der menschliche Körper synthetisiert nur Alpha-Amylase. Dies ist ein häufiger Indikator für das Verdauungsenzym. Pankreas-Amylase unterscheidet sich davon. Es wird von der Bauchspeicheldrüse produziert, die sich auf die endokrinen Drüsen bezieht. Seine Hormone und Enzyme gelangen nicht nur in den Darm, sondern auch ins Blut. Eine biochemische Analyse von Blut (oder Urin) bestimmt zwei Indikatoren: Pankreas und α-Amylase.

Α-Amylase-Assay

Verletzungen von Stoffwechselprozessen, Entzündungen unterschiedlicher Herkunft führen zu Veränderungen der Blutzusammensetzung. Die Blutamylase wird hauptsächlich bei Verdacht auf akute oder chronische Pankreatitis (Entzündung der Bauchspeicheldrüse) bestimmt. Anfälle der Krankheit gehen mit Schmerzen im Nabelbereich, Übelkeit, Erbrechen und Fieber einher. Abweichungen von den Normen des Enzymspiegels verursachen Tumore, Steine ​​in den Pankreasgängen.

Enzymindizes werden bei Diabetes mellitus, Hepatitis, Mumps (Mumps), Entzündungsprozess der Bauchhöhle (oder Peritonitis) verletzt. Zur biochemischen Analyse am Morgen wird venöses Blut auf magerem Magen entnommen. Um am Vorabend zuverlässige Ergebnisse zu erzielen, dürfen Sie keine scharfen und fetthaltigen Lebensmittel oder Alkohol essen. Es ist notwendig, physische und emotionale Überlastung auszuschließen.

Bei normaler Verdauung enthält der flüssige Teil des Blutes etwa 60% Alpha-Amylase und 40% Pankreas. Die Aktivität des Enzyms wird durch die Tageszeit beeinflusst. Amylase ist nachts weniger aktiv, so dass Liebhaber von Nachtmahlzeiten ein hohes Risiko haben, an Pankreatitis zu erkranken. Für die Diagnose von Pathologien ist die Bestimmung des Enzymspiegels in Plasma und Serum von entscheidender Bedeutung. Pankreas-Amylase wird über die Nieren ausgeschieden, daher werden mit Hilfe der Analyse Manifestationen einer Pankreatitis im späten Stadium aufgedeckt.

Venöses Blut für Forschungszwecke wird innerhalb einer Stunde ins Labor geschickt. Zur Bestimmung des Enzymspiegels wurde unannehmbar langes Leerlaufmaterial benötigt. In Abwesenheit von Analysebedingungen nach Trennung des Gerinnsels wird das Serum eingefroren und später getestet. Die Methoden zur Bestimmung des Enzyms unterscheiden sich und hängen vom verwendeten Reagenz ab. Daher enthält das Analyseformular Informationen zu den festgelegten Indikatoren und akzeptablen Standards.

Der diagnostische Wert ist die Dynamik des Enzymspiegels. In bestimmten Stadien der Krankheit kann sich die Enzymmenge in 6-12 Stunden um das 30-fache erhöhen. Nach einem akuten Zustand normalisieren sich die Indikatoren innerhalb von 2-6 Tagen. Wenn die Enzymindizes 5 Tage lang hoch bleiben, zeigen sie das Fortschreiten des Entzündungsprozesses und das hohe Risiko an, eine totale Pankreasnekrose zu entwickeln.

Amylase Norm

Ein biochemischer Bluttest auf den Gehalt des Enzyms wird von jedem biochemischen Labor durchgeführt. Es zeigt den Gehalt an herkömmlichen Einheiten des Verdauungsenzyms in 1 Liter Blut. Die Konzentration der Substanz hängt vom Alter des Patienten ab. Die Norm des Enzyms im Blut hängt nicht vom Geschlecht ab:

Amylase was es ist, Arten von Enzymen und Normen

Ursachen von Verstößen

Das Überschreiten der Norm um mehrere Einheiten mit normaler Gesundheit spricht nicht wirklich über die Krankheit und hat normalerweise einen kurzfristigen Charakter. Eine große Abweichung der Indikatoren geht jedoch häufig mit unangenehmen Symptomen einher:

  • Schmerzen vom rechten Bauch, besonders nach dem Essen;
  • Verdauungsstörungen - Übelkeit, Durchfall, Erbrechen;
  • allgemein schlechte Gesundheit, Lethargie und Schwäche, Schlafmangel, Appetitlosigkeit.

Die Amylase-Spiegel können nach oben oder unten von der Norm abweichen.

Gefördert

Ein hoher Enzymspiegel weist sehr oft auf folgende Krankheiten hin:

  • Akute Pankreatitis ist ein Entzündungsprozess im Gewebe der Bauchspeicheldrüse aufgrund einer Schädigung durch ihre Enzyme. Die Erkrankung erfordert einen dringenden Krankenhausaufenthalt - das Ignorieren des Anfalls kann zu einer Pankreasnekrose führen, wenn das gesamte Organ oder ein Teil davon stirbt und sich auch Infektionen oder Peritonitis entwickeln. Amylase im Blut kann 8-mal überschritten werden.
  • Chronische Pankreatitis. Es unterscheidet sich in einer allmählichen Verletzung der sekretorischen Aktivität der Bauchspeicheldrüse und führt zu einem kleinen (mehrfachen) Anstieg des Enzymspiegels.
  • Tumoren in der Bauchspeicheldrüse.
  • Gallensteinkrankheit - das Auftreten von Steinen in der Gallenblase, der Leber oder den Gallenwegen.
  • Pancreolithiasis - Steine ​​in der Bauchspeicheldrüse.
  • Diabetes mellitus ist eine Stoffwechselerkrankung, bei der kein Amylasekonsum beobachtet wird.
  • Mumps (allgemein als Mumps bezeichnet) ist eine akute Infektionskrankheit, bei der das Virus die Drüsenorgane und das Zentralnervensystem in Erstaunen versetzt.
  • Schädigung der Bauchspeicheldrüse.
  • Akute Cholezystitis - Entzündung der Gallenblase.
  • Perforation (wiederholte Öffnungen) eines Magengeschwürs oder Zwölffingerdarms.
  • Peritonitis ist eine Entzündung des Peritoneums. Ein sehr gewichtiger Zustand, bei dem die Bauchspeicheldrüse gereizt ist, die Aktivität ihrer Zellen zunimmt, wodurch die Amylase-Sekretion stärker wird.
  • Akute Blinddarmentzündung.
  • Darmverschluss.
  • Chronisches Nierenversagen - ein Prozess, bei dem die Harnretention im Körper und die Ansammlung von Amylase im Blut auftreten.
  • Ruptur eines abdominalen Aortenaneurysmas.
  • Alkoholvergiftung.
  • Fehlerhafte Ernährung.
  • Eileiterschwangerschaft oder vorzeitiger Schwangerschaftsabbruch.
  • Epstein-Barr-Virus - Typ 4 Herpes.
  • Komplikationen nach einer Bauchoperation.
  • Makroamylasämie - eine Krankheit, bei der große Moleküle im Blut vorhanden sind, ist eine Amylaseverbindung mit anderen Blutproteinen.
  • Einnahme bestimmter Medikamente - narkotische Analgetika, orale Kontrazeptiva, Kortikosteroide, Diuretika und einige nichtsteroidale entzündungshemmende Medikamente.
  • Erbliche Faktoren, bei denen der Entzug der Amylase durch den Urin und ihre Anreicherung im Blut behindert wird.
  • Stress - beeinflusst die Stoffwechselprozesse im Körper und kann dazu beitragen, die Sekretion des Enzyms zu erhöhen.

Abgesenkt

Der Zustand tritt vor dem Hintergrund der folgenden Pathologien auf:

  • Eine Abnahme der Praktikabilität der Bauchspeicheldrüse - häufig verursacht durch Nekrose eines Teils des Organs.
  • Hepatitis - zieht eine Verletzung des Kohlenhydratstoffwechsels an, die die Belastung der enzymatischen Systeme des Körpers erhöht. Aus diesem Grund nimmt die Amylase-Produktion langsam ab..
  • Onkologische Läsionen der Bauchspeicheldrüse - neue Formationen verursachen eine Degeneration des Organgewebes, wodurch eine Amylase-Sekretion unmöglich wird.
  • Mukoviszidose (Mukoviszidose) ist eine Erbkrankheit, bei der die endokrinen Drüsen (einschließlich der Speicheldrüse) betroffen sind und die Atmungsorgane beeinträchtigt sind.
  • Rechtzeitige Eingriffe zur Entfernung eines Teils der Bauchspeicheldrüse oder des gesamten Organs.

Symptome, bei denen der Arzt eine Analyse verschreibt

In den allermeisten Fällen sind Bauchschmerzen der Grund für die Ernennung einer Amylase-Analyse:

  • Anfälle oder hartnäckig;
  • häufiger stark, plötzlich, kann sogar Bewusstlosigkeit verursachen;
  • überwiegend im oberen Teil lokalisiert;
  • Gürtel;
  • treten nach würzigen, fettigen oder frittierten Lebensmitteln, Getränken auf, die mit Gas gesättigt sind;
  • begleitet von Blähungen, Erbrechen, was keine Erleichterung bringt.

Der akute Prozess ist gekennzeichnet durch einen Druckabfall, eine Verdunkelung der Augen, Herzklopfen und kalten Schweiß.

Bei chronischen Entzündungen überwiegen Anzeichen von Verdauungsstörungen:

  • Durchfall oder unregelmäßiger Stuhlgang;
  • Blässe der Haut mit einer leicht gelblichen Tönung;
  • Plaque-Overlay.

Ein Bluttest auf Gesamt-Alpha-Amylase wird auch durchgeführt, wenn der Verdacht besteht, dass:

  • Neoplasma;
  • Verstopfung des Pankreasgangs mit einem Stein;
  • Schäden aufgrund von Verletzungen, Operationen;
  • akuten Cholezystitis;
  • Aneurysma-Ruptur (lokale Expansion) des abdominalen Teils der Aorta;
  • perforiertes Geschwür im Magen oder Darm;
  • akute Blinddarmentzündung;
  • Hepatitis.

Bei Verdacht auf Aneurysma-Ruptur wird eine Blutuntersuchung auf Gesamt-Alpha-Amylase durchgeführt

Alle von ihnen geben ähnliche Symptome. Nach dem Nachweis eines Anstiegs der Amylase können wir daher den Schluss ziehen, dass es in der Bauchhöhle zu einem akuten Entzündungsprozess kommt, nämlich zur Gewebezerstörung. Weitere Diagnose für Diagnose erforderlich.

Es macht keinen Sinn, Krebs im Spätstadium nach Entfernung eines Teils oder der gesamten Bauchspeicheldrüse sowie des raschen Fortschreitens der Pankreatitis zu analysieren. In all diesen Fällen ist die Untersuchung der Alpha-Amylase nicht aussagekräftig, da die Anzahl der Zellen, die dieses Enzym produzieren können, verringert ist.

Entschlüsselung der Analyseergebnisse

Es ist erwähnenswert, dass Amylase und Alpha-Amylase nicht dasselbe sind. AA ist ein Enzym, das zusammen mit anderen (Beta-Amylase, Gamma-Amylase) Teil der Amylasegruppe ist. Nur Alpha-Amylase hat beim Menschen einen diagnostischen Wert. Beispielsweise wird Beta-Amylase im menschlichen Körper nicht gefunden..

Ein Anstieg der Alpha-Amylase weist auf eine große Anzahl von Krankheiten hin. Dies kennzeichnet die Rolle, die dieses Enzym bei der Diagnose von Verdauungsproblemen spielt..

Aufgrund des breiten Spektrums möglicher Krankheiten wird von Selbstdiagnose und Selbstmedikation dringend abgeraten. Eine kompetente Diagnose und der richtige Therapieverlauf sollten von einem Arzt durchgeführt werden. Er wird die Ergebnisse der Analyse in Verbindung mit der Anamnese, Daten aus anderen verwandten Studien auswerten und die richtige Behandlung erstellen.

Ein Anstieg des Amylase-Spiegels im Blut kann auf Krankheiten hinweisen:

  • akute oder chronische Pankreatitis;
  • Mumps (Entzündung der Parotis);
  • Eileiterschwangerschaft (eine Pathologie, bei der sich der Fötus außerhalb der Gebärmutterhöhle einer Frau entwickelt);
  • Diabetes mellitus;
  • Virusinfektionen;
  • Verstopfung der Pankreaskanäle durch Bildung von Gallensteinen, Narben;
  • Nierenversagen.

Unter den zusätzlichen Gründen für die Erhöhung des Alpha-Amylase-Spiegels kann man die Einnahme bestimmter Medikamente (orale Kontrazeptiva, Ibuprofen, Kortikosteroide, Furosemid, Captopril und andere) und Alkoholismus unterscheiden.

Es gibt keine einzige Behandlungsstrategie für überschüssige Alpha-Amylase. Es ist notwendig, jeden Einzelfall separat anzugehen. Es ist jedoch möglich, zusammen mit von einem Arzt verschriebenen Medikamenten zu empfehlen, strenge Bettruhe einzuhalten, längeren Kontakt mit Menschen zu vermeiden, mehr zu schlafen und bestimmte Lebensmittel (Alkohol, Schokolade, Kaffee, würzige und saure Lebensmittel) von der täglichen Ernährung auszuschließen..

Reduzierte Alpha-Amylase-Spiegel sind seltener. Dies kann auf einen Enzymmangel verschiedener Herkunft hinweisen (bei dieser Diagnose sind zusätzliche Untersuchungen erforderlich, um die Ursache der Pathologie zu ermitteln), auf die chirurgische Entfernung der Bauchspeicheldrüse und auf Mukoviszidose (eine Erbkrankheit, die durch eine Schädigung einiger Drüsen gekennzeichnet ist)..

Zusätzlich zur Einnahme von Medikamenten wird Patienten mit niedrigem Alpha-Amylase-Spiegel empfohlen, ihre Ernährung zu überprüfen, um die Menge an stärkehaltigen Lebensmitteln zu reduzieren. Diese unterstützende Strategie ermöglicht es Ihnen, die Verdauung zu erleichtern und den Verbrauch von Alpha-Amylase für den Abbau von Kohlenhydraten zu reduzieren.

Für Frauen während der Schwangerschaft wird empfohlen, der Analyse auf Pankreas-AA besondere Aufmerksamkeit zu widmen, da dies in der Position der Abweichung des Blutbildes von der Norm den Verlauf der Schwangerschaft äußerst negativ beeinflussen kann. Ein sehr hoher Alpha-Amylase-Spiegel kann auf eine Eileiterschwangerschaft hinweisen (wie bereits erwähnt), die sofortige ärztliche Hilfe erfordert

Ein sehr hoher Alpha-Amylase-Spiegel kann auf eine Eileiterschwangerschaft hinweisen (wie bereits erwähnt), die sofortige ärztliche Hilfe erfordert.

Während der Schwangerschaft wird Frauen eine Analyse auf Alpha-Amylase in Kombination mit anderen Studien des Verdauungssystems (Lipase- und Proteinase-Tests) verschrieben.

Es ist erwähnenswert, dass es für Frauen in einer Position besonders wichtig ist, das Blutbild normal zu halten, da sie nicht nur für ihre Gesundheit, sondern auch für die Gesundheit ihres ungeborenen Kindes verantwortlich sind

Der Wert der Amylase im Körper

Amylase ist ein Verdauungsenzym, das hauptsächlich von der Bauchspeicheldrüse ausgeschieden wird. Es wird auch von den Speicheldrüsen produziert..

Die Hauptfunktion der Amylase besteht darin, Stärke in einfachere Formen zu zerlegen - Oligosaccharide. Durch das Enzym werden sie abgebaut und dann leicht vom Blut aufgenommen.

Dieser Vorgang beginnt bereits im Mund, sobald dort Lebensmittel eintreten. Es wird durch Amylase der Speicheldrüsen (S-Typ) durchgeführt.

Die Wirkung des Enzyms setzt sich im Magen-Darm-Trakt fort. Hier kommt er aus der Bauchspeicheldrüse. Die darin produzierte Amylase wird Pankreas (P-Typ) genannt. Damit ist der Stärkeabbau abgeschlossen..

Dank Amylase werden die darin enthaltenen Kohlenhydrate erfolgreich vom Körper aufgenommen. Die Qualität des Enzyms hängt von der Wirkung des Enzyms ab. Ohne Amylase wäre eine Assimilation von Stärke unmöglich, da die Struktur ihrer Moleküle zu komplex ist und vom Körper nicht wahrgenommen wird.

Wirkung von Amylase, Alpha-Amylase

Die Wirkung von α-Amylase auf Stärke ist durch eine rasche Abnahme der Viskosität der Lösung und des Molekulargewichts der Oligosaccharide gekennzeichnet. Das Enzym hat eine ausgeprägte Affinität zu glykosidischen Bindungen, die am Ende des Moleküls entfernt sind. Die Spaltung der glykosidischen Bindung erfolgt zwischen dem Sauerstoffatom und dem C1-Atom des Glucoserests. Der Angriff des Substrats ist zufällig und kann entweder einfach oder mehrfach sein, wenn mehrere Fragmente nacheinander vom Substrat abgespalten werden. Oligosaccharide mit weniger als 3 Glucoseeinheiten werden hydrolysiert. Während der Hydrolyse von Amylopektin sind in den Hydrolyseprodukten zusammen mit linearen Oligosacchariden α-Dextrine vorhanden, die verzweigte Abschnitte von Amylopektinmolekülen sind, die von der Reaktion nicht betroffen sind.

Der Prozess des Stärkeabbaus wird durch die Reaktion von Produkten mit Jod gut gesehen. Die blaue Farbe ist charakteristisch für Amylodextrine mit mindestens 45 Glucoseeinheiten (G45), lila - für Dextrine G35-G40, rot - für Erythrodextrine G20-G30, braun - für Dextrine G12-G15. Nicht mit Jod gefärbte Achroodextrine haben einen Wert von nicht mehr als 12 Glucoseeinheiten. Die Bildung von Achrodextrinen vervollständigt die erste Stufe der Stärkehydrolyse. Die Anreicherung von Zuckern mit niedrigem Molekulargewicht erfolgt in der zweiten stationären, langsam fließenden Stufe.

Verschiedene α-Amylasen mit längerer Exposition gegenüber Stärke zerlegen sie in eine Mischung von Oligosacchariden mit der Prävalenz charakteristischer Zucker. Das Endprodukt des Abbaus von Stärke - Glucose wird in geringen Mengen gebildet.

Amylasen, Enzyme des amylolytischen Komplexes, -amylase, -amylase

Die Hauptform der Speicherkohlenhydrate in Samen und Knollen von Pflanzen ist Stärke. Die enzymatische Umwandlung von Stärke ist die Grundlage vieler Lebensmitteltechnologien. Daher wurden die Enzyme des amylolytischen Komplexes pflanzlichen, tierischen und mikrobiellen Ursprungs seit ihrer Entdeckung durch Kirchhoff im Jahre 1814 bis heute intensiv untersucht.

Die Gruppe der stärkehydrolysierenden Enzyme (amylolytisch) umfasst: α-Amylase, β-Amylase, Glucoamylase, α-Glucosidase, Isoamylase, Pullulanase. α-Amylase (α-1,4-Glucan-4-Glucanohydrolase, K.F.3.2.1.1) ist ein Enzym vom Endotyp, das α-1,4-glycosidische Bindungen in Stärkepolysacchariden und Glycogen hydrolysiert.

α-Amylasen kommen in Tieren (in Speichel und Bauchspeicheldrüse), in Pflanzen (gekeimtes Weizenkorn, Roggen, Gerste) vor und werden von Schimmelpilzen und Bakterien produziert.

Heilen

Unabhängig davon, ob die Amylase im Blut erhöht oder verringert ist, sollte die Heilung darauf abzielen, die Ursache der Verletzung zu beseitigen. Eine Abweichung des Enzymspiegels von der Norm hat in der Regel unangenehme Folgen für den Körper. Aus diesem Grund sollte die Entschlüsselung der Analyseergebnisse und die Auswahl der Maßnahmen des Therapieplans ausschließlich vom Arzt vorgenommen werden.

Wie man reduziert

Um einen sehr hohen Amylasespiegel im Blut zu normalisieren, sollten folgende Maßnahmen ergriffen werden:

  • Bestimmen Sie die Ursache der Krankheit und führen Sie eine geeignete Therapie durch. Die Diagnose kann zusätzliche Tests und Studien erfordern. In den meisten Fällen beinhaltet die Behandlung die Einnahme von Medikamenten, seltener eine rechtzeitige Intervention.
  • Aufgrund der ansteckenden Natur der Krankheit (z. B. Mumps) müssen Sie die Kommunikation mit Menschen reduzieren. Wenn die Krankheit beispielsweise akut abläuft oder von Anfällen begleitet wird, muss die Behandlung in einem Krankenhaus unter ärztlicher Aufsicht durchgeführt werden.
  • Um die Belastung des physischen Plans zu minimieren, ist es am besten, Bettruhe durchzuführen.
  • Behalten Sie einen Ruhemodus bei - eine Nachtruhe sollte mindestens 8 Stunden dauern.
  • Diät. Aus dem Essen sollten würzige, geräucherte, fettige, saure Gerichte, berauschte Getränke, Kaffee, Schokolade, Gebäck entfernt werden. Im Ofen kochen, gedämpft oder gekocht.
  • Fractional Nutrition. Es sollten 4-6 Mal am Tag kleine Dosen verabreicht werden - eine ähnliche Strategie, um das Verdauungssystem zu entlasten. Es ist am besten, die Ernährung getrennt zu halten, dh Proteine ​​und Kohlenhydrate getrennt einzunehmen..

Wie man erhöht

Wenn beispielsweise der Amylasespiegel unter dem Normalwert liegt, müssen Sie:

  • Erkennen Sie die Krankheit, die die Störung ausgelöst hat, und heilen Sie sie.
  • Einhaltung der Diät. Um die Menge an Enzym zu reduzieren, die zur Verdauung von Lebensmitteln verwendet wird, hilft eine stärkefreie Ernährung. Es wird vorgeschlagen, den Verbrauch von Zucker, Getreide, Mehl, Milchprodukten, Kartoffeln mit verschiedenen Kohlfarben und Mais erheblich zu reduzieren.

Niedriges Niveau

Gibt es Situationen, in denen die Alpha-Amylase gesenkt wird? Natürlich ist dieses Enzym in der klinischen Praxis viel höher, aber manchmal werden auch Werte nahe Null gefunden. Es kann sein bei:

  • ein Zustand chronischer träger Pankreatitis, wenn nur noch sehr wenig gesundes Drüsengewebe von der Bauchspeicheldrüse übrig ist;
  • Dieser Zustand ist charakteristisch für schwere Mukoviszidose und tritt in der frühen Kindheit auf.

Amylase wird auch reduziert, wenn ein erheblicher Teil der Bauchspeicheldrüse nach der Operation entfernt wird.

Unabhängig davon, welche Analyse der Arzt in seinen Händen erhält, sollte er sich in jedem Fall von anderen Ergebnissen von Labortests und instrumentellen Untersuchungsmethoden leiten lassen. Vor allem aber muss er den Patienten befragen und eine gründliche Untersuchung durchführen. Nur dieser scheinbar einfache Weg ist die Grundlage des klinischen Denkens und ermöglicht es Ihnen, die Diagnose richtig zu diagnostizieren und rechtzeitig zu beginnen.

Die Rate der Amylase im Blut

Fast die gesamte Alpha-Amylase wird an zwei Stellen produziert - den Speicheldrüsen und der Bauchspeicheldrüse. Deshalb teilen Ärzte sie in einem Verhältnis von 60% zu 40% in Speichel und Bauchspeicheldrüse auf (deutlich weniger als in den Eierstöcken, Eileitern, im Darm und in der Leber). Die Analyse des Blutserums bestimmt ihre Gelenkaktivität, da beide im menschlichen Blut vorhanden sind. Unabhängig davon ist es wert hinzuzufügen, dass Alpha-Amylase während der Verarbeitung durch die Nieren ausgeschieden wird, was bedeutet, dass sie entsprechend im Testurin wächst, wenn ihre Konzentration im Blut steigt.

Für den normalen Alpha-Amylase-Spiegel im Blut sehen die Zahlen je nach Alter der Person folgendermaßen aus:

  • 5–65 Einheiten pro Liter von zwei Tagen bis zu einem Jahr;
  • 25-125 Einheiten pro Liter von einem Jahr bis 70 Jahren;
  • 20-160 Einheiten pro Liter über 70 Jahre.

Der Indikator der Analyse und ihre Norm

Im menschlichen Körper werden drei Arten von Amylase unterschieden: α-, β- und γ-Amylase

Das wichtigste ist Alpha, und dies wird am häufigsten untersucht. Dieses Enzym ist für die Aufnahme von Nahrungsmitteln im Dünndarm verantwortlich.

Alpha-Amylase wird in zwei Unterarten unterteilt: P-Typ und S-Typ. Wenn Sie sich mit der Biochemie des Blutes befassen, können Sie feststellen, dass der P-Typ in der Speicheldrüse und der S-Typ in der Bauchspeicheldrüse produziert wird.

Normalerweise sollte der P-Typ des Enzyms zweimal niedriger sein als der S-Typ. Eine detailliertere Entschlüsselung wird von Ihrem Arzt durchgeführt!

Die Norm des Amylase-Spiegels im Blut für Frauen und Männer ist dieselbe. Der Indikator hängt nur vom Alter ab. Obwohl es manchmal Informationen über die Akzeptanz eines etwas höheren Spiegels dieses Enzyms bei einem Mann gibt (um 10 Einheiten / l).

AlterNormalwert (U / L)Maximalwert (U / L)
Bis zu 1 Lebensjahr5-6060-65
Von 1 Jahr bis 50 Jahre20-100100-110
Von 50-60 Jahren30-130130-140
Nach 60 Jahren und älter20-160160-170

Alle Indikatoren, die über dem zulässigen (Maximal-) Wert liegen, gelten als Pathologie.

Es ist jedoch wichtig zu berücksichtigen, dass Faktoren wie Schäden an der Bauchdecke, Abweichungen von der Ernährung, Stresstoleranz, Verwendung alkoholischer Getränke und bestimmte Medikamente das Ergebnis der Analyse beeinflussen können. Blut aus einer Vene zur Amylase muss ausschließlich auf leeren Magen (vorzugsweise morgens) entnommen werden.

Rauchen Sie einige Stunden vor dem Studium nicht. Am Vorabend der Einhaltung einer sparsamen Diät: Essen Sie keine geräucherten und würzigen Lebensmittel und vermeiden Sie fettige und unverdauliche Lebensmittel

Blut aus einer Vene zu Amylase muss ausschließlich auf leeren Magen (vorzugsweise morgens) entnommen werden. Rauchen Sie einige Stunden vor dem Studium nicht. Am Vorabend der Einhaltung einer sparsamen Diät: Essen Sie keine geräucherten und würzigen Lebensmittel und vermeiden Sie fettige und unverdauliche Lebensmittel.

Amylase-Spiegel bei Frauen können erhöht, verringert oder innerhalb normaler Grenzen sein.

Krankheiten, die auf eine erhöhte Konzentration des Enzyms hinweisen können:

  • Schwangerschaft. Die Schwangerschaft selbst verursacht keinen Sprung in die Amylase, aber eine Toxikose kann die Konzentration beeinträchtigen.
  • Fixieren des fetalen Eies im Eileiter (der Enzymspiegel kann sich um das Achtfache erhöhen);
  • Erkrankungen des Verdauungstraktes - Pankreatitis, Cholezystitis, Peritonitis;
  • Krebs der Leber, der Bauchspeicheldrüse oder der Gallenblase;
  • Nierenversagen;
  • Parotitis;
  • Vergiftung und Vergiftung;
  • Virusinfektionen;
  • Typ 2 Diabetes mellitus (die ersten Symptome treten nach 40 Jahren auf).

Gründe für die Reduzierung der Amylase:

  • Zerstörung des Pankreasgewebes;
  • krebsartige Prozesse in den Bauchorganen;
  • Mukoviszidose - eine Erbkrankheit, die zu einer Beeinträchtigung der Pankreasfunktion führt;
  • Fehlen der gesamten oder eines Teils der Drüse.

Wenn die Ergebnisse der Analyse normal sind, die Beschwerden jedoch bestehen bleiben, ist in diesem Fall eine gründlichere Diagnose erforderlich. Einige Ärzte empfehlen, dass ihre Patienten nach 50 Jahren alle sechs Monate eine vollständige Untersuchung des Verdauungstrakts durchführen und eine Analyse für die Biochemie durchführen.

Daraus folgt, dass das Amylaseenzym im menschlichen Körper eine große Rolle spielt. Mit seinen Schwankungen finden eine Reihe von Veränderungen statt, die sich nachteilig auf den menschlichen Körper auswirken.

Arten von Enzymen. Was ist Pankreas-Amylase?

Drei Arten von Blutamylase sind bekannt: Alpha, Beta und Gamma-Amylase. Die Amylase der Speicheldrüsen gehört zur Gruppe der Alpha-Amylasen, die ein calciumabhängiges Enzym sind und eine Spaltung der Polysaccharide interner Alpha-1,4-Bindungen in den Polysacchariden bewirken. Seine Rolle bei der Verdauung von Kohlenhydraten ist unbedeutend, da das Enzym in der sauren Umgebung von Magensaft fast vollständig neutralisiert ist. Die wichtigste Phase der Spaltung von Polysacchariden findet im Zwölffingerdarm unter dem Einfluss von Alpha-Amylase- und Pankreassaft-Glycosidasen sowie Saccharose von Darmsaft statt. Dies vervollständigt die Umwandlung von Glykogen und Stärke in Maltose.

Das Pankreas-Amylase-Enzym ist eine chemische Verbindung, die sich bei verschiedenen entzündlichen Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse bildet.

Alpha Blut Amylase was ist das?

Dieses Enzym wird durch den griechischen Buchstaben angezeigt, da es Alpha-1 - 4-Bindungen komplexer Zucker - Kohlenhydrate abbaut. Die Funktion der Amylase besteht darin, tierische Stärke zu lysieren oder zu zerstören, die als Glykogen und Pflanzenstärke bezeichnet wird, die für Glucose, Maltose, Galactose, Saccharose und andere leicht resorbierbare Substrate geeignet sind, abhängig von der Art der sich wiederholenden Rückstände.

Die Aufspaltung von Zucker in der Mundhöhle ist der Beginn des Prozesses, dann gelangt die Nahrung in den Magen, wo sie einer stark sauren Umgebung ausgesetzt ist, und dann gelangt die Nahrung in den Zwölffingerdarm, wo die neu geschaffene günstige alkalische Umgebung und das Amylaseenzym wieder ihre Arbeit zum Abbau von Kohlenhydraten beginnen. Nur dieses Mal kommt ein Enzym ins Spiel, das von der Bauchspeicheldrüse produziert wird..

Da das Enzym eine sehr kleine Molekülgröße hat, wird es nach Beendigung seiner Arbeit vom Zwölffingerdarm in den Blutkreislauf aufgenommen. Daher können diese Enzyme - sowohl Pankreas (der als P-Typ bezeichnet wird) als auch Speichel (der als S-Typ bezeichnet wird) - in einer Blutuntersuchung leicht nachgewiesen werden.

Amylase-Normen im Blutplasma geben genau den Wert der Sekretion der Speicheldrüsen und der Bauchspeicheldrüse an. Es gibt andere Proben von Drüsengewebe, die in der Lage sind, diese Verbindung zu produzieren, und die einen Anstieg der Amylase verursachen - dies sind die Brustdrüsen während der Fütterungszeit des Babys, des Darms und der Leber sowie der Eierstöcke und Eileiter. Die von diesen Organen erzeugte Amylaseaktivität ist jedoch so unbedeutend, dass sie vollständig vernachlässigt werden kann.

Historisch gesehen gibt es übrigens einen anderen Namen für dieses Enzym - nämlich Diastase. In der Klinik kam es jedoch vor, dass Diastase als Alpha-Amylase bezeichnet wird, die in den Urin gelangt und das Enzym im Blut einfach als Amylase bezeichnet wird.

Behandlung und richtige Ernährung für hohe Amylase

Im Falle einer Pankreaserkrankung ist es notwendig, eine Diät strikt einzuhalten. Im Falle einer Pankreaserkrankung ist es notwendig, eine Diät strikt einzuhalten. Alle Pankreasläsionen sind gefährliche und schwerwiegende Pathologien, daher kann sie nur von einem Arzt in spezialisierten medizinischen Einrichtungen behandelt werden. Er wird die notwendigen Studien verschreiben und auf der Grundlage der Ergebnisse der erhaltenen Analysen in der Lage sein, die Schwere der Krankheit zu bestimmen, die notwendigen Medikamente zu verschreiben und die notwendige Behandlung zu verschreiben.

Zu Hause ist die Ernährung für den Patienten von größter Bedeutung: Es ist dringend erforderlich, Folgendes vom Menü auszuschließen:

  • gebraten,
  • fettige und würzige Gerichte,
  • geräuchertes Fleisch entfernen,
  • rotes Fleisch,
  • Beizen,
  • reiche Suppen und Brühen,
  • fettige und würzige Saucen,
  • Gewürze und Gewürze.
  • Alkohol,
  • Tabak,
  • starker schwarzer Kaffee
  • Tee,
  • künstliche Getränke und stark kohlensäurehaltiges Wasser.

Der Patient muss in kurzen Abständen und in begrenzten Portionen für Ruhe und richtige Ernährung sorgen. Im Falle einer Schädigung der Bauchspeicheldrüse kann jede Initiative zur Behandlung der Krankheit äußerst gefährliche gesundheitliche Folgen haben, da dieses Organ sehr empfindlich ist und negativ auf die falsche Behandlung reagieren kann..

Es ist notwendig, die Verschreibungen des Arztes strikt einzuhalten und seine Empfehlungen genau zu befolgen.

Mögliche Komplikationen Komplikationen

Wenn die Pankreas-Amylase erhöht ist, ist dies ein Indikator für die Pankreas-Dysfunktion und kann daher in Ermangelung einer rechtzeitigen und gut gewählten Behandlung zur Entwicklung der folgenden Krankheiten und Zustände führen:

  • Bei Frauen geht eine Pankreatitis häufig mit einer beeinträchtigten Gallenblase und der Entwicklung einer Gallensteinerkrankung einher..
  • Eine fortschreitende Krankheit kann zu Stoffwechselstörungen und zur Entwicklung von Anämie und Vitaminmangel führen, der sich in einem geringen Körpergewicht, einer erhöhten Trockenheit der Haut, brüchigen Nägeln und Haaren äußert.
  • Die Probleme dieses Organs führen zur Entwicklung von Diabetes.
  • Aufgrund von Verdauungsstörungen wird das Essen schlecht verdaut und nicht verdaut, was zu schweren Blähungen, Darmschmerzen, Durchfall und häufigen Toilettenbesuchen führen kann.

Solche schwerwiegenden Probleme führen dazu, dass Sie mehr auf Ihre Gesundheit achten und, wenn eine Krankheit als Ergebnis eines Tests festgestellt wird, sofort mit der Behandlung beginnen und eine strenge Diät einhalten.

In diesen Fällen wird eine Analyse vorgeschrieben

In den meisten Fällen wird ein Blutamylasetest verschrieben, wenn der Verdacht besteht, dass der Patient an Pankreatitis leidet. Diese Analyse wird auch häufig in folgenden Fällen vorgeschrieben:

  • mit Bauchschmerzen unbekannter Herkunft;
  • mit Verdacht auf Peritonitis;
  • bei der Erkennung von Tumoren in der Bauchspeicheldrüse - Tumoren, Zysten;
  • mit Diabetes.

Die Ergebnisse bestätigen oder widerlegen die angebliche Diagnose..

Wie ist das Verfahren?

Damit die Analyse die richtigen Ergebnisse zeigt, muss der Patient ordnungsgemäß darauf vorbereitet sein. Die Regeln für die Vorbereitung sind einfach:

  • Wenn der Patient Medikamente einnimmt, muss der Arzt darüber informiert werden, da einige Medikamente das Untersuchungsergebnis verfälschen können.
  • Eine Blutprobe wird morgens ausschließlich auf leeren Magen entnommen (letzte Mahlzeit mindestens 12 Stunden vor dem Eingriff).

Biochemischer Bluttest - Normen, Wert und Interpretation von Indikatoren bei Männern, Frauen und Kindern (nach Alter). Enzymaktivität: Amylase, AlAT, AsAT, GGT, KF, LDH, Lipase, Pepsinogene usw..

Die Website enthält Referenzinformationen nur zu Informationszwecken. Die Diagnose und Behandlung von Krankheiten sollte unter Aufsicht eines Spezialisten erfolgen. Alle Medikamente haben Kontraindikationen. Fachberatung erforderlich!

Nachfolgend betrachten wir, was jeder Indikator der biochemischen Analyse von Blut sagt, was seine Referenzwerte und Dekodierung sind. Insbesondere werden wir über Indikatoren der Enzymaktivität sprechen, die im Rahmen dieses Labortests ermittelt wurden..

Alpha-Amylase (Amylase)

Alpha-Amylase (Amylase) ist ein Enzym, das am Abbau von Stärkefutter in Glykogen und Glukose beteiligt ist. Amylase wird von der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen produziert. Darüber hinaus ist Speichelamylase ein S-Typ und die Bauchspeicheldrüse ist ein P-Typ, aber beide Arten von Enzymen sind im Blut vorhanden. Die Bestimmung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut ist eine Zählung der Aktivität beider Enzymtypen. Da dieses Enzym von der Bauchspeicheldrüse produziert wird, wird die Bestimmung seiner Aktivität im Blut zur Diagnose von Erkrankungen dieses Organs (Pankreatitis usw.) verwendet. Darüber hinaus kann die Amylaseaktivität auf das Vorhandensein anderer schwerwiegender Anomalien der Bauchorgane hinweisen, deren Verlauf zu einer Pankreasreizung führt (z. B. Peritonitis, akute Blinddarmentzündung, Darmverschluss, Eileiterschwangerschaft). Daher ist die Bestimmung der Alpha-Amylase-Aktivität im Blut ein wichtiger diagnostischer Test für eine Vielzahl von Pathologien der Bauchorgane..

Dementsprechend ist die Bestimmung der Alpha-Amylase-Aktivität im Blut im Rahmen einer biochemischen Analyse in folgenden Fällen vorgeschrieben:

  • Verdacht oder zuvor identifizierte Pathologie der Bauchspeicheldrüse (Pankreatitis, Tumoren);
  • Cholelithiasis;
  • Mumps (Speicheldrüsenerkrankung);
  • Akute Bauchschmerzen oder ein Trauma des Abdomens;
  • Jede Pathologie des Verdauungstraktes;
  • Verdacht oder zuvor festgestellte Mukoviszidose.

Normalerweise beträgt die Blutamylaseaktivität bei erwachsenen Männern und Frauen sowie bei Kindern über 1 Jahr 25 bis 125 U / l (16 bis 30 mccal / l). Bei Kindern des ersten Lebensjahres liegt die normale Aktivität des Enzyms im Blut zwischen 5 und 65 U / l, was auf die geringe Amylase-Produktion aufgrund der geringen Menge an stärkehaltiger Nahrung in der Ernährung eines Babys zurückzuführen ist.

Eine Erhöhung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

  • Pankreatitis (akut, chronisch, reaktiv);
  • Zyste oder Tumor der Bauchspeicheldrüse;
  • Verstopfung des Pankreasgangs (z. B. Stein, Kommissuren usw.);
  • Makroamylasämie
  • Entzündung oder Schädigung der Speicheldrüsen (z. B. mit Mumps);
  • Akute Peritonitis oder Blinddarmentzündung;
  • Perforation (Perforation) eines Hohlorgans (z. B. Magen, Darm);
  • Diabetes mellitus (während der Ketoazidose);
  • Erkrankungen der Gallenwege (Cholezystitis, Gallensteinerkrankung);
  • Nierenversagen;
  • Eileiterschwangerschaft;
  • Erkrankungen des Verdauungstraktes (z. B. Magen- oder Zwölffingerdarmgeschwür, Darmverschluss, Darminfarkt);
  • Thrombose der Gefäße des Mesenteriums des Darms;
  • Bruch eines Aortenaneurysmas;
  • Operation oder Verletzung der Bauchorgane;
  • Bösartige Neubildungen.

Eine Abnahme der Alpha-Amylase-Aktivität im Blut (Werte nahe Null) kann auf folgende Krankheiten hinweisen:
  • Pankreasinsuffizienz;
  • Mukoviszidose;
  • Die Folgen der Entfernung der Bauchspeicheldrüse;
  • Akute oder chronische Hepatitis;
  • Pankreasnekrose (Tod und Zerfall der Bauchspeicheldrüse im Endstadium);
  • Thyreotoxikose (ein hoher Spiegel des Schilddrüsenhormons im Körper);
  • Toxikose schwangerer Frauen.

Alaninaminotransferase (AlAT)

Alaninaminotransferase (AlAT) ist ein Enzym, das die Aminosäure Alanin von einem Protein auf ein anderes überträgt. Dementsprechend spielt dieses Enzym eine Schlüsselrolle bei der Proteinsynthese, dem Aminosäurestoffwechsel und der Energieproduktion durch Zellen. AlAT wirkt in den Zellen, daher ist normalerweise sein Gehalt und seine Aktivität in Geweben und Organen höher und im Blut niedriger. Wenn die Aktivität von AlAT im Blut ansteigt, deutet dies auf eine Schädigung von Organen und Geweben und die Freisetzung des Enzyms aus diesen in den systemischen Kreislauf hin. Und da die höchste ALAT-Aktivität in den Zellen des Myokards, der Leber und der Skelettmuskulatur beobachtet wird, deutet ein Anstieg des aktiven Enzyms im Blut auf eine Schädigung genau dieser angegebenen Gewebe hin.

Die ausgeprägteste Aktivität von AlAT im Blut nimmt mit der Schädigung der Leberzellen zu (z. B. bei akuter toxischer und viraler Hepatitis). Darüber hinaus nimmt die Aktivität des Enzyms bereits vor der Entwicklung von Gelbsucht und anderen klinischen Anzeichen einer Hepatitis zu. Ein geringfügig geringerer Anstieg der Enzymaktivität wird bei Verbrennungskrankheiten, Myokardinfarkt, akuter Pankreatitis und chronischen Lebererkrankungen (Tumor, Cholangitis, chronische Hepatitis usw.) beobachtet..

Angesichts der Rolle und der Organe, in denen AlAT wirkt, sind die folgenden Zustände und Krankheiten ein Hinweis auf die Bestimmung der Aktivität eines Enzyms im Blut:

  • Jede Lebererkrankung (Hepatitis, Tumoren, Cholestase, Zirrhose, Vergiftung);
  • Verdacht auf akuten Myokardinfarkt;
  • Muskelpathologie;
  • Überwachung des Leberzustands während der Einnahme von Medikamenten, die dieses Organ negativ beeinflussen;
  • Vorbeugende Untersuchungen;
  • Untersuchung potenzieller Blutspender und Organe;
  • Screening auf Personen, die aufgrund einer Exposition gegenüber Virushepatitis möglicherweise an Hepatitis erkrankt sind.

Normalerweise sollte die Aktivität von AlAT im Blut bei erwachsenen Frauen (über 18 Jahre) weniger als 31 Einheiten / Liter und bei Männern weniger als 41 Einheiten / Liter betragen. Bei Kindern unter einem Jahr beträgt die normale Aktivität von AlAT weniger als 54 U / l, 1–3 Jahre alt - weniger als 33 U / d, 3–6 Jahre alt - weniger als 29 U / l, 6–12 Jahre alt - weniger als 39 U / l. Bei jugendlichen Mädchen im Alter von 12 bis 17 Jahren beträgt die normale Aktivität von AlAT weniger als 24 Einheiten / Liter und bei Jungen im Alter von 12 bis 17 Jahren weniger als 27 Einheiten / Liter. Bei Jungen und Mädchen über 17 Jahren ist die Aktivität von AlAT normalerweise dieselbe wie bei erwachsenen Männern und Frauen.

Eine Erhöhung der ALAT-Aktivität im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:

  • Akute oder chronische Lebererkrankungen (Hepatitis, Leberzirrhose, Fetthepatose, Schwellung oder Lebermetastasen, alkoholische Leberschäden usw.);
  • Obstruktiver Ikterus (Verstopfung des Gallengangs mit einem Stein, Tumor usw.);
  • Akute oder chronische Pankreatitis;
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Myokarddystrophie;
  • Hitzschlag oder Verbrennungskrankheit;
  • Schock;
  • Hypoxie;
  • Trauma oder Nekrose (Tod) von Muskeln jeglicher Lokalisation;
  • Myositis;
  • Myopathie
  • Hämolytische Anämie jeglichen Ursprungs;
  • Nierenversagen;
  • Präeklampsie;
  • Filariasis;
  • Einnahme von Lebertoxika.

Eine Erhöhung der ALAT-Aktivität im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hinweisen:
  • Vitamin B-Mangel6;;
  • Die Endstadien des Leberversagens;
  • Umfangreiche Leberschäden (Nekrose oder Zirrhose des größten Teils des Organs);
  • Verschlussikterus.

Aspartataminotransferase (AsAT)

Aspartataminotransferase (AsAT) ist ein Enzym, das eine Aminogruppentransferreaktion zwischen Aspartat und Alpha-Ketoglutarat unter Bildung von Oxalessigsäure und Glutamat bereitstellt. Dementsprechend spielt AsAT eine Schlüsselrolle bei der Synthese und dem Abbau von Aminosäuren sowie bei der Energieerzeugung in Zellen..

AsAT ist wie AlAT ein intrazelluläres Enzym, da es hauptsächlich in Zellen und nicht im Blut wirkt. Dementsprechend ist die AcAT-Konzentration in Geweben normal, die höher sind als im Blut. Die höchste Aktivität des Enzyms wird in den Zellen des Myokards, der Muskeln, der Leber, der Bauchspeicheldrüse, des Gehirns, der Nieren, der Lunge sowie in weißen und roten Blutkörperchen beobachtet. Wenn die Aktivität von AsAT im Blut zunimmt, deutet dies auf die Freisetzung des Enzyms aus den Zellen in den systemischen Kreislauf hin, die auftritt, wenn Organe mit einer großen Menge AsAT beschädigt werden. Das heißt, die Aktivität von AsAT im Blut nimmt mit Lebererkrankungen, akuter Pankreatitis, Muskelschäden und Myokardinfarkt stark zu.

Die Bestimmung der AsAT-Aktivität im Blut ist für die folgenden Zustände oder Krankheiten angezeigt:

  • Leber erkrankung
  • Diagnose eines akuten Myokardinfarkts und anderer Pathologien des Herzmuskels;
  • Erkrankungen der Körpermuskulatur (Myositis usw.);
  • Vorbeugende Untersuchungen;
  • Untersuchung potenzieller Blutspender und Organe;
  • Untersuchung von Personen, die mit Patienten mit Virushepatitis in Kontakt stehen;
  • Überwachung des Leberzustands während der Einnahme von Medikamenten, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die Aktivität von AsAT bei erwachsenen Männern weniger als 47 U / l und bei Frauen weniger als 31 U / l. Die AsAT-Aktivität bei Kindern variiert normalerweise je nach Alter:
  • Kinder unter 83 Jahren / Liter;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 48 Einheiten / l;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 36 Einheiten / l;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 47 Einheiten / l;
  • Kinder von 12 bis 17 Jahren: Jungen - weniger als 29 Einheiten / Liter, Mädchen - weniger als 25 Einheiten / Liter;
  • Jugendliche über 17 Jahre - wie bei erwachsenen Frauen und Männern.

Eine Zunahme der Aktivität von AcAT im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis, rheumatische Herzkrankheit;
  • Kardiogener oder toxischer Schock;
  • Lungenthrombose;
  • Herzinsuffizienz;
  • Skelettmuskelerkrankungen (Myositis, Myopathie, Polymyalgie);
  • Zerstörung einer großen Anzahl von Muskeln (z. B. ausgedehnte Verletzungen, Verbrennungen, Nekrose);
  • Hohe körperliche Aktivität;
  • Hitzschlag;
  • Lebererkrankungen (Hepatitis, Cholestase, Krebs und Lebermetastasen usw.);
  • Pankreatitis
  • Alkoholkonsum;
  • Nierenversagen;
  • Bösartige Neubildungen;
  • Hämolytische Anämie;
  • Große Thalassämie;
  • Infektionskrankheiten, bei denen Skelettmuskeln, Herzmuskel, Lunge, Leber, rote Blutkörperchen, weiße Blutkörperchen (z. B. Septikämie, infektiöse Mononukleose, Herpes, Lungentuberkulose, Typhus) geschädigt sind;
  • Zustand nach Herzoperation oder Angiokardiographie;
  • Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel im Blut);
  • Darmverschluss;
  • Laktatazidose;
  • Legionärskrankheit;
  • Maligne Hyperthermie (Fieber);
  • Niereninfarkt;
  • Schlaganfall (hämorrhagisch oder ischämisch);
  • Vergiftung durch giftige Pilze;
  • Einnahme von Medikamenten, die die Leber negativ beeinflussen.

Eine Abnahme der Aktivität von AcAT im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Vitamin B-Mangel6;;
  • Schwere und massive Schädigung der Leber (z. B. Leberruptur, Nekrose eines großen Teils der Leber usw.);
  • Das letzte Stadium des Leberversagens.

Gamma-Glutamyltransferase (GGT)

Gamma-Glutamyltransferase (GGT) wird auch als Gamma-Glutamyltranspeptidase (GGTP) bezeichnet und ist ein Enzym, das die Aminosäure Gamma-Glutamyl von einem Proteinmolekül auf ein anderes überträgt. Dieses Enzym kommt in der größten Menge in den Membranen von Zellen mit Sekretions- oder Sorptionsfähigkeit vor, beispielsweise in Epithelzellen der Gallenwege, Lebertubuli, Nierentubuli, Ausscheidungsgängen der Bauchspeicheldrüse, Bürstensaum des Dünndarms usw. Dementsprechend ist dieses Enzym am aktivsten in den Nieren, der Leber, der Bauchspeicheldrüse und dem Bürstensaum des Dünndarms..

GGT ist ein intrazelluläres Enzym, daher ist seine Aktivität normalerweise im Blut gering. Und wenn die Aktivität von GGT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung von Zellen hin, die reich an diesem Enzym sind. Das heißt, die erhöhte Aktivität von GGT im Blut ist charakteristisch für jede Lebererkrankung mit Schädigung ihrer Zellen (einschließlich beim Trinken von Alkohol oder bei der Einnahme von Medikamenten). Darüber hinaus ist dieses Enzym sehr spezifisch für Leberschäden, dh eine Erhöhung seiner Aktivität im Blut ermöglicht es, die Schädigung dieses bestimmten Organs genau zu bestimmen, insbesondere wenn andere Tests nicht eindeutig interpretiert werden können. Wenn beispielsweise die Aktivität von AsAT und alkalischer Phosphatase zunimmt, kann dies durch die Pathologie nicht nur der Leber, sondern auch des Herzens, der Muskeln oder der Knochen ausgelöst werden. In diesem Fall ermöglicht die Bestimmung der GGT-Aktivität die Identifizierung des erkrankten Organs, da bei einer Erhöhung seiner Aktivität die hohen Werte von AsAT und alkalischer Phosphatase durch Leberschäden verursacht werden. Und wenn die Aktivität von GGT normal ist, ist die hohe Aktivität von AsAT und alkalischer Phosphatase auf die Pathologie der Muskeln oder Knochen zurückzuführen. Aus diesem Grund ist die Bestimmung der GGT-Aktivität ein wichtiger diagnostischer Test zum Nachweis von Pathologie oder Leberschäden..

Die Bestimmung der GGT-Aktivität ist für die folgenden Krankheiten und Zustände angezeigt:

  • Diagnose und Überwachung von Leber- und Gallenwegserkrankungen;
  • Überwachung der Wirksamkeit der Alkoholismustherapie;
  • Identifizierung von Metastasen in der Leber mit bösartigen Tumoren jeglicher Lokalisation;
  • Beurteilung des Krebsverlaufs der Prostata, der Bauchspeicheldrüse und des Hepatoms;
  • Beurteilung der Leber bei Einnahme von Arzneimitteln, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise beträgt die Aktivität von GGT im Blut bei erwachsenen Frauen weniger als 36 Einheiten / ml und bei Männern weniger als 61 Einheiten / ml. Die normale GGT-Aktivität im Serum bei Kindern hängt vom Alter ab und ist wie folgt:
  • Kleinkinder bis 6 Monate - weniger als 204 Einheiten / ml;
  • Kinder 6 bis 12 Monate - weniger als 34 Einheiten / ml;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 18 Einheiten / ml;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 23 Einheiten / ml;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 17 Einheiten / ml;
  • Jugendliche zwischen 12 und 17 Jahren: Jungen - weniger als 45 Einheiten / ml, Mädchen - weniger als 33 Einheiten / ml;
  • Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - als Erwachsene.

Bei der Beurteilung der Aktivität von GGT im Blut muss berücksichtigt werden, dass die Aktivität des Enzyms umso höher ist, je höher das Körpergewicht einer Person ist. Bei schwangeren Frauen ist die Aktivität von GGT in den ersten Wochen der Schwangerschaft verringert.

Eine Zunahme der GGT-Aktivität kann bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet werden:

  • Alle Erkrankungen der Leber und der Gallenwege (Hepatitis, toxische Leberschäden, Cholangitis, Gallensteine, Tumoren und Lebermetastasen);
  • Infektiöse Mononukleose;
  • Pankreatitis (akut und chronisch);
  • Tumoren der Bauchspeicheldrüse, Prostata;
  • Verschlimmerung von Glomerulonephritis und Pyelonephritis;
  • Die Verwendung von alkoholischen Getränken;
  • Lebertoxische Medikamente.

Säurephosphatase (CF)

Säurephosphatase (CF) ist ein Enzym, das am Metabolismus von Phosphorsäure beteiligt ist. Es wird in fast allen Geweben produziert, aber die höchste Aktivität des Enzyms wird in der Prostata, der Leber, den Blutplättchen und den roten Blutkörperchen festgestellt. Normalerweise ist die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut gering, da sich das Enzym in den Zellen befindet. Dementsprechend wird eine Zunahme der Enzymaktivität während der Zerstörung reicher Zellen und der Freisetzung von Phosphatase in den systemischen Kreislauf beobachtet. Bei Männern wird die Hälfte der im Blut nachgewiesenen sauren Phosphatase von der Prostata produziert. Und bei Frauen tritt saure Phosphatase im Blut aus der Leber, den roten Blutkörperchen und den Blutplättchen auf. Dies bedeutet, dass die Aktivität des Enzyms Erkrankungen der Prostata bei Männern sowie die Pathologie des Blutsystems (Thrombozytopenie, hämolytische Erkrankung, Thromboembolie, Myelom, Paget-Krankheit, Gaucher-Krankheit, Nimann-Peak-Krankheit usw.) bei beiden Geschlechtern nachweisen kann..

Die Bestimmung der Säurephosphataseaktivität ist bei Verdacht auf Prostatakrankheiten bei Männern und bei Leber- oder Nierenerkrankungen bei beiden Geschlechtern angezeigt.

Männer sollten sich daran erinnern, dass eine Blutuntersuchung auf saure Phosphataseaktivität mindestens 2 Tage (vorzugsweise 6 bis 7 Tage) nach Manipulationen an der Prostata (z. B. Prostatamassage, transrektaler Ultraschall, Biopsie usw.) durchgeführt werden sollte.. Darüber hinaus sollten Vertreter beider Geschlechter wissen, dass eine Analyse der Säurephosphataseaktivität frühestens zwei Tage nach instrumentellen Untersuchungen der Blase und des Darms (Zystoskopie, Sigmoidoskopie, Koloskopie, Fingeruntersuchung der Rektalampulle usw.) durchgeführt wird..

Normalerweise beträgt die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut bei Männern 0 bis 6,5 U / l und bei Frauen 0 bis 5,5 U / l.

Eine Zunahme der Aktivität der sauren Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

  • Erkrankungen der Prostata bei Männern (Prostatakrebs, Prostataadenom, Prostatitis);
  • Paget-Krankheit;
  • Gaucher-Krankheit
  • Nimann-Peak-Krankheit;
  • Myelom;
  • Thromboembolie;
  • Hämolytische Erkrankung;
  • Thrombozytopenie durch Thrombozytenzerstörung;
  • Osteoporose;
  • Erkrankungen des retikuloendothelialen Systems;
  • Pathologie der Leber und der Gallenwege;
  • Knochenmetastasen bei bösartigen Tumoren verschiedener Lokalisation;
  • Diagnoseverfahren an den Organen des Urogenitalsystems in den letzten 2-7 Tagen (rektale digitale Untersuchung, Sammlung der Prostatasekretion, Koloskopie, Zystoskopie usw.).

Kreatinphosphokinase (CPK)

Kreatinphosphokinase (KFK) wird auch als Kreatinkinase (KK) bezeichnet. Dieses Enzym katalysiert den Prozess der Abspaltung eines Phosphorsäurerests von ATP (Adenosintriphosphorsäure) unter Bildung von ADP (Adenosindiphosphorsäure) und Kreatinphosphat. Kreatinphosphat ist wichtig für den normalen Stoffwechsel sowie für die Muskelkontraktion und -entspannung. Kreatinphosphokinase kommt in fast allen Organen und Geweben vor, aber der größte Teil dieses Enzyms kommt in Muskeln und im Myokard vor. Die minimale Menge an Kreatinphosphokinase befindet sich in Gehirn, Schilddrüse, Gebärmutter und Lunge.

Normalerweise ist eine kleine Menge Kreatinkinase im Blut enthalten, und ihre Aktivität kann mit einer Schädigung der Muskeln, des Myokards oder des Gehirns zunehmen. Kreatinkinase gibt es in drei Geschmacksrichtungen: KK-MM, KK-MV und KK-VV, wobei KK-MM eine Unterart des Enzyms aus den Muskeln ist, KK-MV eine Unterart aus dem Myokard und KK-MV eine Unterart aus dem Gehirn. Normalerweise sind im Blut 95% der Kreatinkinase die KK-MM-Unterarten, und die KK-MV- und KK-VV-Unterarten werden in Spuren bestimmt. Derzeit beinhaltet die Bestimmung der Kreatinkinaseaktivität im Blut eine Bewertung der Aktivität aller drei Unterarten.

Indikationen zur Bestimmung der Aktivität von CPK im Blut sind die folgenden Bedingungen:

  • Akute und chronische Erkrankungen des Herz-Kreislauf-Systems (akuter Myokardinfarkt);
  • Muskelerkrankungen (Myopathie, Myodystrophie usw.);
  • Erkrankungen des Zentralnervensystems;
  • Schilddrüsenerkrankung (Hypothyreose);
  • Verletzungen
  • Bösartige Tumoren jeglicher Lokalisation.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut bei erwachsenen Männern weniger als 190 U / l und bei Frauen weniger als 167 U / l. Bei Kindern nimmt die Enzymaktivität je nach Alter normalerweise die folgenden Werte an:
  • Die ersten fünf Lebenstage - bis zu 650 U / l;
  • 5 Tage - 6 Monate - 0 - 295 Einheiten / l;
  • 6 Monate - 3 Jahre - weniger als 220 Einheiten / l;
  • 3-6 Jahre - weniger als 150 Einheiten / l;
  • 6 - 12 Jahre: Jungen - weniger als 245 Einheiten / Liter und Mädchen - weniger als 155 Einheiten / Liter;
  • 12 - 17 Jahre: Jungen - weniger als 270 Einheiten / Liter, Mädchen - weniger als 125 Einheiten / Liter;
  • Über 17 - wie Erwachsene.

Eine Zunahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Chronische Herzerkrankungen (Myokarddystrophie, Arrhythmie, instabile Angina pectoris, Herzinsuffizienz);
  • Trauma oder Operation am Herzen und anderen Organen;
  • Akute Hirnschädigung;
  • Koma;
  • Schädigung der Skelettmuskulatur (ausgedehnte Verletzungen, Verbrennungen, Nekrose, elektrischer Schlag);
  • Muskelerkrankungen (Myositis, Polymyalgie, Dermatomyositis, Polymyositis, Myodystrophie usw.);
  • Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel);
  • Intravenöse und intramuskuläre Injektionen;
  • Geisteskrankheit (Schizophrenie, Epilepsie);
  • Lungenembolie;
  • Starke Muskelkontraktionen (Geburt, Krämpfe, Krämpfe);
  • Tetanus;
  • Hohe körperliche Aktivität;
  • Hunger;
  • Dehydration (Dehydration des Körpers vor dem Hintergrund von Erbrechen, Durchfall, starkem Schwitzen usw.);
  • Länger andauernde Unterkühlung oder Überhitzung;
  • Bösartige Tumoren der Blase, des Darms, der Brust, des Darms, der Gebärmutter, der Lunge, der Prostata und der Leber.

Eine Abnahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Langer Aufenthalt in einem sitzenden Zustand (Bewegungsmangel);
  • Dünne Muskelmasse.

Kreatinphosphokinase, Untereinheit von MV (KFK-MV)

Die KFK-MV-Kreatinkinase-Unterart kommt ausschließlich im Myokard vor, im Blut ist sie normalerweise sehr klein. Eine Zunahme der Aktivität von CPK-MB im Blut wird mit der Zerstörung der Zellen des Herzmuskels, dh mit einem Myokardinfarkt, beobachtet. Die erhöhte Aktivität des Enzyms wird 4 bis 8 Stunden nach einem Herzinfarkt aufgezeichnet, erreicht nach 12 bis 24 Stunden ein Maximum und am 3. Tag während des normalen Verlaufs des Prozesses der Wiederherstellung der Herzmuskulatur kehrt die Aktivität von CPK-MV zur Normalität zurück. Aus diesem Grund wird die Bestimmung der KFK-MV-Aktivität zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur anschließenden Überwachung der Erholungsprozesse im Herzmuskel verwendet. Angesichts der Rolle und Lage von KFK-MV wird die Bestimmung der Aktivität dieses Enzyms nur zur Diagnose eines Myokardinfarkts und zur Unterscheidung dieser Krankheit von einem Herzinfarkt einer Lunge oder einem schweren Anfall von Angina pectoris gezeigt.

Normalerweise beträgt die Aktivität von KFK-MV im Blut von erwachsenen Männern und Frauen sowie von Kindern weniger als 24 Einheiten / l.

Eine Zunahme der KFK-MV-Aktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:

  • Akuter Myokardinfarkt;
  • Akute Myokarditis;
  • Toxische Myokardschäden durch Vergiftung oder Infektionskrankheit;
  • Zustände nach Verletzungen, Operationen und diagnostischen Verfahren am Herzen;
  • Chronische Herzerkrankungen (Myokarddystrophie, Herzinsuffizienz, Arrhythmie);
  • Lungenembolie;
  • Krankheiten und Verletzungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Dermatomyositis, Dystrophie, Trauma, Operation, Verbrennungen);
  • Schock;
  • Reye-Syndrom.

Laktatdehydrogenase (LDH)

Lactatdehydrogenase (LDH) ist ein Enzym, das die Reaktion der Umwandlung von Lactat zu Pyruvat liefert und daher für die Energieerzeugung durch Zellen sehr wichtig ist. LDH kommt im normalen Blut und in den Zellen fast aller Organe vor, aber die größte Menge des Enzyms ist in Leber, Muskeln, Myokard, roten Blutkörperchen, weißen Blutkörperchen, Nieren, Lungen, Lymphgewebe und Blutplättchen fixiert. Eine Zunahme der LDH-Aktivität wird normalerweise bei der Zerstörung von Zellen beobachtet, in denen sie in großen Mengen enthalten sind. Eine hohe Enzymaktivität ist also charakteristisch für eine Schädigung des Myokards (Myokarditis, Herzinfarkt, Arrhythmien), der Leber (Hepatitis usw.), der Nieren und der roten Blutkörperchen.

Dementsprechend sind die folgenden Zustände oder Krankheiten Indikationen zur Bestimmung der LDH-Aktivität im Blut:

  • Erkrankungen der Leber und der Gallenwege;
  • Myokardschaden (Myokarditis, Myokardinfarkt);
  • Hämolytische Anämie;
  • Myopathie
  • Bösartige Neubildungen verschiedener Organe;
  • Lungenembolie.

Normalerweise beträgt die LDH-Aktivität im Blut erwachsener Männer und Frauen 125 bis 220 Einheiten / l (bei Verwendung einiger Reagenziensätze kann die Norm 140 bis 350 Einheiten / l betragen). Bei Kindern variiert die normale Aktivität des Enzyms im Blut je nach Alter und ist wie folgt:
  • Kinder unter 450 Jahren / Liter;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 344 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 315 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 330 Einheiten / l;
  • Jugendliche zwischen 12 und 17 Jahren - weniger als 280 Einheiten / l;
  • Jugendliche von 17 bis 18 Jahren - als Erwachsene.

Eine Zunahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Zeitraum der Schwangerschaft;
  • Neugeborene bis zu 10 Lebenstagen;
  • Intensive körperliche Aktivität;
  • Lebererkrankungen (Hepatitis, Zirrhose, Gelbsucht aufgrund einer Verstopfung der Gallenwege);
  • Herzinfarkt;
  • Embolie oder Lungeninfarkt;
  • Erkrankungen des Blutsystems (akute Leukämie, Anämie);
  • Krankheiten und Muskelschäden (Trauma, Atrophie, Myositis, Myodystrophie usw.);
  • Nierenerkrankung (Glomerulonephritis, Pyelonephritis, Niereninfarkt);
  • Akute Pankreatitis;
  • Alle Zustände, die mit einem massiven Zelltod einhergehen (Schock, Hämolyse, Verbrennungen, Hypoxie, schwere Unterkühlung usw.);
  • Maligne Tumoren verschiedener Lokalisation;
  • Lebertoxische Medikamente (Koffein, Steroidhormone, Cephalosporin-Antibiotika usw.) einnehmen, Alkohol trinken.

Eine Abnahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei einer genetischen Störung oder einem vollständigen Fehlen von Enzymuntereinheiten beobachtet.

Lipase

Lipase ist ein Enzym, das die Reaktion der Spaltung von Triglyceriden in Glycerin und Fettsäuren liefert. Das heißt, Lipase ist wichtig für die normale Verdauung von Fetten, die mit der Nahrung in den Körper gelangen. Das Enzym wird von einer Reihe von Organen und Geweben produziert, aber der Löwenanteil der im Blut zirkulierenden Lipase stammt aus der Bauchspeicheldrüse. Nach der Produktion in der Bauchspeicheldrüse gelangt Lipase in den Zwölffingerdarm und den Dünndarm, wo sie Fette aus der Nahrung abbaut. Aufgrund ihrer geringen Größe gelangt die Lipase durch die Darmwand in die Blutgefäße und zirkuliert im Blutkreislauf, wo sie weiterhin Fette in Bestandteile zerlegt, die von den Zellen absorbiert werden..

Eine Erhöhung der Blutlipaseaktivität wird am häufigsten durch die Zerstörung von Pankreaszellen und die Freisetzung einer großen Menge des Enzyms in den Blutkreislauf verursacht. Aus diesem Grund spielt die Bestimmung der Lipaseaktivität eine sehr wichtige Rolle bei der Diagnose einer Pankreatitis oder einer Blockade der Pankreasgänge durch einen Tumor, einen Stein, eine Zyste usw. Zusätzlich kann bei Nierenerkrankungen eine hohe Blutlipaseaktivität beobachtet werden, wenn das Enzym im Blutkreislauf zurückgehalten wird..

Somit ist es offensichtlich, dass die folgenden Zustände und Krankheiten Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der Lipase im Blut sind:

  • Verdacht auf akute oder Verschlimmerung einer chronischen Pankreatitis;
  • Chronische Pankreatitis;
  • Cholelithiasis;
  • Akuten Cholezystitis;
  • Akutes oder chronisches Nierenversagen;
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
  • Dünndarmverschluss;
  • Leberzirrhose;
  • Bauchverletzungen;
  • Alkoholismus.

Normalerweise beträgt die Blutlipaseaktivität bei Erwachsenen 8 bis 78 Einheiten / Liter und bei Kindern 3 bis 57 Einheiten / Liter. Bei der Bestimmung der Lipaseaktivität mit anderen Reagenziengruppen beträgt der Normalwert des Indikators bei Erwachsenen weniger als 190 U / l und bei Kindern weniger als 130 U / l.

Eine Zunahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:

  • Akute oder chronische Pankreatitis;
  • Krebs, Zyste oder Pseudozyste der Bauchspeicheldrüse;
  • Alkoholismus;
  • Gallenkolik;
  • Intrahepatische Cholestase;
  • Chronische Erkrankungen der Gallenblase;
  • Darmstrangulation oder Herzinfarkt;
  • Stoffwechselerkrankungen (Diabetes, Gicht, Fettleibigkeit);
  • Akutes oder chronisches Nierenversagen;
  • Perforation (Perforation) eines Magengeschwürs;
  • Dünndarmverschluss;
  • Peritonitis;
  • Mumps mit Schädigung der Bauchspeicheldrüse;
  • Einnahme von Medikamenten, die einen Spasmus des Schließmuskels von Oddi verursachen (Morphin, Indomethacin, Heparin, Barbiturate usw.).

Eine Abnahme der Lipaseaktivität wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen festgestellt:
  • Maligne Tumoren verschiedener Lokalisation (außer Pankreaskarzinom);
  • Überschüssige Triglyceride im Blut aufgrund von Mangelernährung oder erblicher Hyperlipidämie.

Pepsinogene I und II

Die Pepsinogene I und II sind die Vorläufer des Hauptmagenzyms Pepsin. Sie werden von den Magenzellen produziert. Ein Teil des Pepsinogens aus dem Magen gelangt in den systemischen Kreislauf, wo seine Konzentration mit verschiedenen biochemischen Methoden bestimmt werden kann. Im Magen werden Pepsinogene unter dem Einfluss von Salzsäure in das Enzym Pepsin umgewandelt, das die mit der Nahrung verbundenen Proteine ​​abbaut. Dementsprechend ermöglicht es Ihnen die Konzentration von Pepsinogenen im Blut, Informationen über den Zustand der Sekretionsfunktion des Magens zu erhalten und die Art der Gastritis (atrophisch, hyperacid) zu identifizieren..

Pepsinogen I wird von den Zellen des Bodens und des Körpers des Magens synthetisiert, und Pepsinogen II wird von Zellen aller Teile des Magens und des oberen Teils des Zwölffingerdarms synthetisiert. Die Bestimmung der Konzentration von Pepsinogen I ermöglicht es Ihnen daher, den Zustand des Körpers und des Magenbodens sowie von Pepsinogen II - allen Abschnitten des Magens - zu beurteilen.

Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut verringert wird, deutet dies auf den Tod der Hauptzellen des Körpers und des Magenbodens hin, die diesen Pepsin-Vorläufer produzieren. Dementsprechend kann ein niedriger Pepsinogen I-Spiegel auf eine atrophische Gastritis hinweisen. Darüber hinaus kann vor dem Hintergrund einer atrophischen Gastritis der Pepsinogen II-Spiegel über einen langen Zeitraum innerhalb normaler Grenzen bleiben. Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut erhöht wird, deutet dies auf eine hohe Aktivität der Hauptzellen des Bodens und des Körpers des Magens und daher auf eine Gastritis mit hohem Säuregehalt hin. Ein hoher Pepsinogen II-Spiegel im Blut weist auf ein hohes Risiko für Magengeschwüre hin, da die Sekretion von Zellen zu aktiv nicht nur Enzymvorläufer, sondern auch Salzsäure produziert.

Für die klinische Praxis ist die Berechnung des Verhältnisses von Pepsinogen I zu Pepsinogen II von großer Bedeutung, da dieser Koeffizient den Nachweis einer atrophischen Gastritis und ein hohes Risiko für die Entwicklung von Geschwüren und Magenkrebs ermöglicht. Bei einem Koeffizientenwert von weniger als 2,5 handelt es sich also um atrophische Gastritis und ein hohes Risiko für Magenkrebs. Und mit einem Verhältnis von mehr als 2,5 - über ein hohes Risiko für Magengeschwüre. Darüber hinaus ermöglicht das Verhältnis der Pepsinogenkonzentrationen im Blut, funktionelle Verdauungsstörungen (z. B. vor dem Hintergrund von Stress, Unterernährung usw.) von realen organischen Veränderungen im Magen zu unterscheiden. Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Pepsinogenen mit der Berechnung ihres Verhältnisses derzeit eine Alternative zur Gastroskopie für diejenigen Personen, die diese Untersuchungen aus irgendeinem Grund nicht bestehen können.

Die Bestimmung der Pepsinogenaktivität I und II wird in folgenden Fällen gezeigt:

  • Beurteilung des Zustands der Magenschleimhaut bei Menschen mit atrophischer Gastritis;
  • Identifizierung einer progressiven atrophischen Gastritis mit einem hohen Risiko, an Magenkrebs zu erkranken;
  • Identifizierung eines Magengeschwürs und eines Zwölffingerdarmgeschwürs;
  • Erkennung von Magenkrebs;
  • Überwachung der Wirksamkeit der Behandlung von Gastritis und Magengeschwüren.

Normalerweise beträgt die Aktivität jedes Pepsinogens (I und II) 4 - 22 μg / l.

In den folgenden Fällen wird eine Erhöhung des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:

  • Akute und chronische Gastritis;
  • Zollinger-Ellison-Syndrom;
  • Zwölffingerdarmgeschwür;
  • Alle Bedingungen, unter denen die Salzsäurekonzentration im Magensaft erhöht ist (nur für Pepsinogen I).

In den folgenden Fällen wird eine Abnahme des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut beobachtet:
  • Progressive atrophische Gastritis;
  • Magenkarzinom (Krebs);
  • Addison-Krankheit;
  • Perniziöse Anämie (nur für Pepsinogen I), die auch als Addison-Birmer-Krankheit bezeichnet wird;
  • Myxödem;
  • Zustand nach Resektion (Entfernung) des Magens.

Cholinesterase (CE)

Unter dem gleichen Namen bedeutet "Cholinesterase" normalerweise zwei Enzyme - echte Cholinesterase und Pseudocholinesterase. Beide Enzyme sind in der Lage, Acetylcholin zu spalten, das ein Mediator in Nervenverbindungen ist. Echte Cholinesterase ist an der Übertragung eines Nervenimpulses beteiligt und kommt in großen Mengen in Gehirngeweben, Nervenenden, Lungen, Milz und roten Blutkörperchen vor. Pseudocholinesterase spiegelt die Fähigkeit der Leber wider, Proteine ​​zu synthetisieren, und spiegelt die funktionelle Aktivität dieses Organs wider.

Beide Cholinesterasen sind im Blutserum vorhanden, und daher wird die Gesamtaktivität beider Enzyme bestimmt. Infolgedessen wird die Bestimmung der Cholinesteraseaktivität im Blut verwendet, um Patienten zu identifizieren, bei denen Muskelrelaxantien (Medikamente, Muskelrelaxantien) eine Langzeitwirkung haben. Dies ist in der Praxis eines Anästhesisten wichtig, um die richtige Dosierung von Medikamenten zu berechnen und einen cholinergen Schock zu verhindern. Zusätzlich wird die Aktivität des Enzyms bestimmt, um eine Vergiftung durch Organophosphorverbindungen (viele landwirtschaftliche Pestizide, Herbizide) und Carbamate nachzuweisen, bei denen die Cholinesteraseaktivität abnimmt. In Abwesenheit einer Vergiftungsgefahr und einer geplanten Operation wird die Cholinesteraseaktivität bestimmt, um den Funktionszustand der Leber zu beurteilen.

Indikationen zur Bestimmung der Cholinesteraseaktivität sind die folgenden Bedingungen:

  • Diagnose und Bewertung der Wirksamkeit der Behandlung von Lebererkrankungen;
  • Nachweis einer Vergiftung durch Organophosphorverbindungen (Insektizide);
  • Bestimmung des Komplikationsrisikos bei geplanten Operationen unter Verwendung von Muskelrelaxantien.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Cholinesterase im Blut bei Erwachsenen 3.700 bis 13.200 U / l, wenn Butyrylcholin als Substrat verwendet wird. Bei Kindern von der Geburt bis zu sechs Monaten ist die Enzymaktivität sehr gering, von 6 Monaten bis 5 Jahren - 4900 - 19800 U / l, von 6 bis 12 Jahren - 4200 - 16300 U / l und von 12 Jahren - wie bei Erwachsenen.

Eine Zunahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:

  • Hyperlipoproteinämie Typ IV;
  • Nephrose oder nephrotisches Syndrom;
  • Fettleibigkeit;
  • Typ II Diabetes mellitus;
  • Tumoren der Brustdrüsen bei Frauen;
  • Magengeschwür;
  • Bronchialasthma;
  • Exsudative Enteropathie;
  • Geisteskrankheit (manisch-depressive Psychose, depressive Neurose);
  • Alkoholismus;
  • Erste Schwangerschaftswochen.

Eine Abnahme der Cholinesteraseaktivität wird bei folgenden Zuständen und Krankheiten beobachtet:
  • Genetisch bestimmte Varianten der Cholinesteraseaktivität;
  • Organophosphatvergiftung (Insektizide usw.);
  • Hepatitis;
  • Leberzirrhose;
  • Kongestive Leber vor dem Hintergrund einer Herzinsuffizienz;
  • Lebermetastasen in der Leber;
  • Hepatische Amöbiasis;
  • Erkrankungen der Gallenwege (Cholangitis, Cholezystitis);
  • Akute Infektionen;
  • Lungenembolie;
  • Skelettmuskelerkrankungen (Dermatomyositis, Dystrophie);
  • Bedingungen nach Operation und Plasmapherese;
  • Chronisches Nierenleiden;
  • Späte Schwangerschaft;
  • Alle Zustände, die mit einer Abnahme des Albuminspiegels im Blut einhergehen (z. B. Malabsorptionssyndrom, Hunger);
  • Peeling-Dermatitis;
  • Myelom
  • Rheuma;
  • Herzinfarkt;
  • Bösartige Tumoren jeglicher Lokalisation;
  • Einnahme bestimmter Medikamente (orale Kontrazeptiva, Steroidhormone, Glukokortikoide).

Alkalische Phosphatase (alkalische Phosphatase)

Alkalische Phosphatase (ALP) ist ein Enzym, das Phosphorsäureester abbaut und am Calcium-Phosphor-Metabolismus in Knochengewebe und Leber beteiligt ist. Die größte Menge befindet sich in Knochen und Leber und gelangt von diesen Geweben in den Blutkreislauf. Dementsprechend ist im Blut ein Teil der alkalischen Phosphatase aus dem Knochen und ein Teil aus der Leber. Normalerweise gelangt ein wenig in den Blutkreislauf der alkalischen Phosphatase und ihre Aktivität nimmt mit der Zerstörung von Knochen- und Leberzellen zu, was bei Hepatitis, Cholestase, Osteodystrophie, Knochentumoren, Osteoporose usw. möglich ist. Daher ist das Enzym ein Indikator für den Zustand von Knochen und Leber.

Die folgenden Zustände und Krankheiten sind Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut:

  • Identifizierung von Leberläsionen, die mit einer Obstruktion der Gallenwege verbunden sind (z. B. Gallensteinerkrankung, Tumor, Zyste, Abszess);
  • Diagnose von Knochenerkrankungen, bei denen sie zerstört werden (Osteoporose, Osteodystrophie, Osteomalazie, Tumoren und Knochenmetastasen);
  • Diagnose von Morbus Paget;
  • Krebs des Kopfes der Bauchspeicheldrüse und der Nieren;
  • Darmerkrankung;
  • Bewertung der Wirksamkeit der Behandlung von Rachitis mit Vitamin D..

Normalerweise beträgt die Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei erwachsenen Männern und Frauen 30 - 150 U / l. Bei Kindern und Jugendlichen ist die Enzymaktivität aufgrund aktiverer Stoffwechselprozesse in den Knochen höher als bei Erwachsenen. Die normale Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut bei Kindern unterschiedlichen Alters ist wie folgt:
  • Kinder unter 1 Jahr: Jungen - 80 - 480 Einheiten / Liter, Mädchen - 124 - 440 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 1 bis 3 Jahren: Jungen - 104 - 345 Einheiten / Liter, Mädchen - 108 - 310 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 3 bis 6 Jahren: Jungen - 90 - 310 Einheiten / Liter, Mädchen - 96 - 295 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 6 bis 9 Jahren: Jungen - 85 bis 315 Einheiten / Liter, Mädchen - 70 bis 325 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 9 bis 12 Jahren: Jungen - 40 bis 360 Einheiten / Liter, Mädchen - 50 bis 330 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 12 bis 15 Jahren: Jungen - 75 - 510 Einheiten / Liter, Mädchen - 50 - 260 Einheiten / Liter;
  • Kinder von 15 bis 18 Jahren: Jungen - 52 bis 165 Einheiten / Liter, Mädchen - 45 bis 150 Einheiten / Liter.

Eine Zunahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Knochenerkrankungen mit erhöhtem Knochenzerfall (Paget-Krankheit, Gaucher-Krankheit, Osteoporose, Osteomalazie, Krebs und Knochenmetastasen);
  • Hyperparathyreoidismus (erhöhte Konzentration von Nebenschilddrüsenhormonen im Blut);
  • Diffuser giftiger Kropf;
  • Leukämie;
  • Rachitis;
  • Frakturheilungszeit;
  • Lebererkrankungen (Leberzirrhose, Nekrose, Krebs und Lebermetastasen, infektiös, toxisch, Arzneimittelhepatitis, Sarkoidose, Tuberkulose, parasitäre Infektionen);
  • Verstopfung der Gallenwege (Cholangitis, Steine ​​des Gallengangs und der Gallenblase, Tumoren des Gallengangs);
  • Mangel an Kalzium und Phosphaten im Körper (z. B. aufgrund von Hunger oder Unterernährung);
  • Zytomegalie bei Kindern;
  • Infektiöse Mononukleose;
  • Lungen- oder Niereninfarkt;
  • Frühchen;
  • Drittes Schwangerschaftstrimester;
  • Die Zeit des schnellen Wachstums bei Kindern;
  • Darmerkrankungen (Colitis ulcerosa, Enteritis, bakterielle Infektionen usw.);
  • Lebertoxische Medikamente (Methotrexat, Chlorpromazin, Antibiotika, Sulfonamide, große Dosen Vitamin C, Magnesia).

Eine Abnahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei folgenden Krankheiten und Zuständen beobachtet:
  • Hypothyreose (Schilddrüsenhormonmangel);
  • Skorbut;
  • Schwere Anämie;
  • Kwashiorkor;
  • Mangel an Kalzium, Magnesium, Phosphaten, Vitamin C und B.12;;
  • Überschüssiges Vitamin D;
  • Osteoporose;
  • Achondroplasie;
  • Kretinismus;
  • Hereditäre Hypophosphatasie;
  • Einnahme bestimmter Medikamente wie Azathioprin, Clofibrat, Danazol, Östrogene und orale Kontrazeptiva.

Autor: Nasedkina A.K. Spezialist für biomedizinische Forschung.

Es Ist Wichtig, Sich Bewusst Zu Sein, Dystonie

  • Druck
    Retikulozyten
    DiagnoseEs gibt bestimmte Indikationen für die Durchführung einer Retikulozytenanalyse:Die Notwendigkeit, die Erythropoese mit Hämolyse oder Blutung zu beurteilen.Bewertung der Funktionsfähigkeit des Knochenmarks bis zur Genesung nach einer Behandlung mit Zytostatika oder nach Transplantation dieses Organs.
  • Aneurysma
    Anti-HCV, Antikörper
    Anti-HCV-spezifische Immunglobuline der Klassen IgM und IgG gegen Hepatitis-C-Virusproteine, die auf eine mögliche Infektion oder eine frühere Infektion hinweisen.Gesamtantikörper gegen Hepatitis-C-Virus, Anti-HCV.

Über Uns

Das System der oberen Hohlvene wird durch Gefäße gebildet, die Blut aus Kopf, Hals, oberen Gliedmaßen, Wänden und Organen der Brust und der Bauchhöhlen sammeln. Die obere Hohlvene selbst (v.